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蛋白质化学试题 64950853-6ebb-11ec-b08e-7cb59b590d7d蛋白质化学一、填空1•紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时,其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有显色氨基酸、苯丙酸或酪蛋白氨基酸。2.与水合吲哚酮反应的氨基酸基团为氨基,除脯氨酸外,反应产物的颜色为紫红;因为脯氨酸是?一亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示亮黄色。镰状贫血是已知最早的分子疾病。患者的血红蛋白分子是什么?第六亚单位位谷氨酸被缬氨酸所替代,前一种氨基酸为极性侧链氨基酸,后者为非极性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。细胞色素c和血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH值为8.0的5所带电荷的电性是正电荷、负电荷。在生理pH条件下,蛋白质分子中的谷氨酸和天冬氨酸残基有多少侧链乎完全带负电荷,而赖氨酸、精氨酸或细氨酸残基侧链完全正电荷(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。二、选择题侧链含咪唑基的氨基酸为()a、甲硫氨酸b、半胱氨酸c、精氨酸d、组氨酸2.ph为8时,荷正电的氨基酸为()a、 Glub,lysc,SerD,asn3。PK1=2.17,PK2=9.04(?-NH3)pk3=12.48(胍)pi=()a,1/2(2.17+9.04)B,1/2(2.17+12.48)c、1/2(9.04+12,48)d、1/3(2.17+9。04+12。48)4.谷氨酸的pk1=2.19(?-cooh)、pk2=9.67(?-nh3)、pk3=4.25(?-cooh)pl=()a、1/2(2.19+9。67)b、1/2(9.67+4.25)c、1/2(2.19+4.25)d、1/3(2.17+9.04+9.67)5.氨基酸不具有的化学反应是()a、肼反应B,异硫氰酸苯酯反应C,茚三酮反应D,缩二脲反应6。当色谱系统为正丁醇时:冰醋酸:水=4:1.:5•用纸层析分离苯丙氨酸(f)、丙氨酸(a)和苏氨酸(t)时则它们的rf值之间关系应为:()a、f〉a〉tb、f〉t〉ac、a〉f〉td、t〉a〉f7•寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是()a、2,4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酯D和丹酰氯8。以下描述不属于蛋白质的一般结构:(a)多肽链中氨基酸残基的类型、数量和顺序;(b)多肽链中氨基酸残基的键合方式;(c)多肽链中主要肽链的空间方向,如-螺旋d、胰岛分子中a链与b链间含有两条二硫键,分别是a7-s-s-b7,a20-s-s-bl99.下列叙述中哪项有误()a、 蛋白质多肽链中氨基酸残基的类型、数量和排列方式对决定其二级结构、三级结构乃至四级结构起着重要作用b、 主肽链的折叠单位〜肽平面之间相关一个c?碳原子c、 在蛋白质变性过程中,空间结构和一级结构被破坏,原有的生物活性丧失。维持蛋白质三维结构的二级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力蛋白质变性过程中与下列哪项无关()a、理化因素致使氢键破坏b、疏水作用破坏c、蛋白质空间结构的破坏D.蛋白质一级结构的破坏和分子量的减少11。添加以下试剂不会导致蛋白质变性()a、 尿素(脲)b、盐酸胍c、十二烷基磺酸sdsd、硫酸铵12.血红蛋白的氧合动力学曲线呈s形,这是由于()a、氧可氧化fe(ii),使之变为fe(iii)b、 氧化后第一亚基的构象发生变化,导致其他亚基的氧化能力增强c、 这是变构效应的显著特点,它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥d、亚基空间构象靠次级键维持,而亚基之间靠次级键缔合,构象易变13.下列因素中主要影响蛋白质?-螺旋形成的是()a、碱性氨基酸B的排列相似,酸性氨基酸C的排列相似,脯氨酸D的存在,甘氨酸的存在蛋白质中多肽链形成?-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()a、疏水键b、肽键c、氢键d、二硫键15•关于蛋白质结构的叙述,哪项不恰当()a、胰岛素分子由两条肽链组成,是一种具有四级结构B的多亚单位蛋白质。蛋白质的基本结构(一级结构)本身包含高级结构信息,因此在生物系统中具有特定的三维结构c、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,避开水相,相互聚集的倾向,对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用d、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的16.有关亚基的描述,哪一项不恰当()a、每种亚基都有各自的三维结构b、 除了肽键,亚单位中还可能存在其他共价键。一个亚单位(单位)只包含一条多肽链。D•亚单位独立存在时具有原始生物活性关于可溶性蛋白质三级结构的叙述,哪一项不恰当()a、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部b、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部c、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面d、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部蛋白质三级结构形成的驱动力是()a、范德华力B,疏水力C,氢键D,离子键19。蛋白质变性的主要原因是()a、三维结构破坏b、肽键破坏c、胶体稳定性因素被破坏d、亚基的解聚20.下列测定蛋白质分子量的方法中,哪一种不常用()A、SDS方法B、渗透压C、超速离心D、凝胶过滤(分子筛)方法21。分子结构为hsCH2chCOO-氨基酸为()a、丝氨酸b、苏氨酸c、半胱氨酸d、赖氨酸22.下列氨基酸中为酪氨酸的是()a、-ch2-ch-coob、ho--ch2-ch-coo++HNH3NH3+c、ch2-ch-cood、ch3-s-ch2-ch2-ch-coo++Nhh3nh323。关于二级结构()哪一项不正确a、 右手?-螺旋比左手?-螺旋稳定,因为左手?-螺旋中1-构型氨基酸残基侧链空间位阻大,不稳定;b、 能否形成多肽链或多肽片段?螺旋和螺旋的稳定性与其氨基酸组成和排列顺序密切相关;c、 多聚的异亮氨基酸r基空间位阻大,因而不能形成?-螺旋;d、 ?-蛋白质中的反平行折叠比平行折叠更稳定,因此蛋白质中只有反平行折叠。三、对与错的判断(用“对”和“错”表示并填入括号)胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成(蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构,即主结构包含高层结构的结构信息。()肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中,一般都处在一个刚性平面在…内()4•构成天然蛋白质的氨基酸,其d—构型和l—型普遍存在。()5.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能调整。()功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。()具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生体力活动。()胰岛素分子中含有a7-s-s-b7,a20-s-s-bl9和a6-s-s-all三个二硫键,这些属这取决于二级结构的内容。()?-折叠是主肽链相当伸展的结构,因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。()+10.变性后的蛋白质电泳行为不会改变()沉淀系数s是表示蛋白质和核酸分子量的常用单位。()12.调整溶液的pH值对盐析法分离蛋白质的影响很小。()重金属盐对人畜的毒性,主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引由于蛋白质变性。()利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样(即为6.25)。()当胰蛋白酶起作用时,肽键的N端氨基酸残基需要赖氨酸或精氨酸,这是特异性的性可称为基团专一性。()在同源蛋白质中,具有强保守性的氨基酸残基在决定蛋白质的三维结构和功能方面起着重要作用起重要作用,因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。()17.肽平面或酰胺平面是因为一c—nh—结构中c=0的?电子离域或说是sp2杂N和C=OP-?的孤对电子?由接合引起的。()有两种蛋白质a和b的等电点分别是6.5和7.2,在ph为8.5的条件下同一在静电场中,a的游动速度必须比B快多肽链出现180°回折的地方会形成转角,其中甘氨酸和脯氨酸常出现在?-转角处因为其侧链较短,对4-1氢键形成空间位阻小。()20.苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强()四、解释下列名词1.蛋白质一级结构2。蛋白质二级结构3。亚单位4。蛋白质三级结构5。蛋白质四级结构6。超二级结构7。变构效应8。同源蛋白9。简单蛋白10。复合蛋白11。蛋白质变性12。蛋白质盐析13。蛋白质分段盐析14。域名15。寡聚蛋白16。构象17。配置18。肽单位肽平面20.?—螺旋21.?—折叠或?一折叠片22.超二级结构23.?—转角24.蛋白质的变性作用25.蛋白质的复性作用五、问答题1.组成蛋白质的20种氨基酸的分类是什么?各种氨基酸的共同特征是什么?2.蛋白质的基本结构和高级结构之间的关系是什么?3.?—螺旋的基本特征是什么?如何用通式表示?何谓蛋白质等电点?等电点时蛋白质的存在特点是什么?5.何谓盐析?分段盐析粗分蛋白质的原理是什么?6.什么因素会导致蛋白质变性?变性后蛋白质性质的变化是什么?7.什么是常用的蛋白质分离和分析技术,并简要介绍凝胶过滤和电泳的基本原理。8.沉淀蛋白质的方法是什么?盐析法和有机溶剂沉淀法有什么区别或特点?10.说明蛋白质一级结构和功能之间的关系。11.说明蛋白质变构的作用和意义。为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂?六、计算问题——展开问题1.测得一种蛋白质分子中trp残基占分子量的0.29%,计算该蛋白质的最低分分子量(注:TRP的分子量为204da)。解:trp残基mw

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