蛋白质的结构和功能-2.ppt

,请做好,上课准备,生物化学,绪 论,一、生物化学的定义,在分子水平研究生命现象与规律的科学，即生命的化学。,二、生化学习的主要内容,（一）生物体的组成、结构、特性与功能,（二）生物体各化学组分在体内的化学变化（即物质代谢）,（三）遗传信息的储存、传递与表达,（四）两大生物大分子,生命的化学,分子水平, 蛋白质 、核酸,首 页,主菜单,第一章 蛋白质结构与功能,第一节 蛋白质的重要性,第二节 蛋白质分子组成,第三节 蛋白质的分子结构,第四节 蛋白质的分类,第六节 蛋白质重要的理化特性,首 页,第 一 章 蛋 白 质 结 构 与 功 能,1.催化功能 酶,一、蛋白质是一切生物体的组成成分,第一节 蛋白质的重要性,二、蛋白质与生命有着密切的联系,2.调节功能 激素,3.保护和支持功能 胶原蛋白,4.运输功能 Hb （携氧）,5.储存和营养功能 Mb（储氧）、酪蛋白,6.收缩和运动功能 肌动球蛋白,7.防御和凝血功能 免疫球蛋白、凝血因子,8.识别功能 受体,9.信息传递和基因表达功能 G 蛋白、（非）组蛋白,首 页,主菜单,1.主要元素 C、H、O、N、S,一、蛋白质的元素组成和基本单位,第二节 蛋白质分子组成,（一） 蛋白质的元素组成及特点,2.特征元素 ,（二）蛋白质的基本单位 氨基酸,1.结构通式 ,（20种编码氨基酸概念及分类 ）,2.氨基酸的分类 按 R-侧链 的极性,3.氨基酸在医学上的重要性, 药用与营养品,N （含N量为 16 % - 6.25 ）,首 页,主菜单,L-氨基酸,中性氨基酸: 丝、苏（含羟基） 半胱（含巯基） 酪 （含酚羟基）,极性氨基酸,碱性氨基酸: 赖、精、组（含氨基及其衍生基团）,酸性氨基酸: 天冬、谷（含羧基）,羟基,巯基,酚羟基,羧基,氨基,R 侧链 ,首 页,主菜单,一、肽键和肽,1、氨基酸之间的连接键 -,意义：蛋白质分子中唯一的主键,2、肽和多肽（链）-,氨基酸残基,第三节 蛋白质的分子结构,C-末端、N-末端、,AA 通过肽键相连而成的化合物,二、蛋白质的分子结构,3、肽与多肽的重要性,谷胱甘肽,（还原剂，维持 RBC 膜的完整性）,一级结构,二、三、四级结构,基本结构,空间结构（高级结构）,（构象）,首 页,主菜单,肽 键,（一）基本结构（一级结构） 概念及意义,（二）空间（高级）结构 构象,1、二级结构 基本形式（模型）,稳定因素（次级键）,2、三级结构,3、四级结构 亚基的概念,（三）结构与功能的关系,（ 包括二、三和四级结构 ）,稳定因素（次级键）,一定的结构维持相应的功能,当构象改变时，功能也会相应的改变,分子病概念及实例,1、一级结构与功能的关系,2、空间结构与功能的关系,滚 动,固 定,首 页,主菜单,第四节 蛋白质的分类,按化学组分, 仅有 AA 组成, 蛋白质部分,+ 非蛋白质部分,（ 辅 基 ）,主菜单,第六节 蛋白质重要的理化特性,一、大分子亲水胶体特性,1、蛋白质是生物大分子,2、蛋白质溶液是稳定的胶体溶液,二、两性解离和紫外吸收特性,1、蛋白质是两性化合物，具有两性解离的特性,2、紫外吸收特性 280 nm,三、蛋白质的变性 基本概念,（原因、本质、结果）,3、临床应用, 维持有效循环血量、实验室透析技术,3、应用,电泳分离 pr 技术、,对pr进行纯化、定量分析,蛋白变性的应用（利用、防止）, 不能透过半透膜, 具有亲水胶体性质,主菜单,Pr,+ H+,( H2O ),（ pI ）,使蛋白质呈电中性的溶液 PH 值,pI ,pH = pI：,pH pI：,pH pI：,蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子,蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子,蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子,返 回,主菜单,R-COOH,R-CH2 -COOH,R,HO,HS,R,返 回,主菜单,（ H2O）,（ 二 肽 ）,H2N-,-COOH,C-末端,N-末端,氨基酸残基,返 回,主菜单,示意图,主菜单,示意图,返 回,主菜单,蛋白质的三级结构,蛋白质的四级结构,返 回,主菜单,理化因素,次级键 断裂,空间结构 遭破坏,理化性质改变,