生物大分子的结构与功能讲义归纳

第一篇 生物大分子的结构与功能生物大分子（biopolymer、biomacromolecule)是指生物体内由分子量较低的基本结构单位按一定顺序和方式连接而成的多聚化合物。包括核酸、蛋白质、多糖、蛋白聚糖和复合脂类等。 自然界典型的生物大分子的分子量在 104以上第 一 章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：蛋白质普遍存在于生物界；所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。2. 蛋白质具有重要的生物学功能1）作为生物催化剂（酶）2）调节蛋白(激素、酶)3）防御蛋白(免疫球蛋白)4）转运蛋白(载体)5）收缩或运动 (肌动蛋白)6）营养和储存蛋白（外源蛋白）7）结构蛋白（胶原、弹性蛋白）8)其他 ：信息传递、受体识别等3. 氧化供能二、蛋白质定义蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。protein 一词就是来自 1938 年 Jons J Berzelius 创造的希腊单词 protios，意为第一或最重要的意思 ，是生命的物质基础蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein一、蛋白质的元素组成主要有 C、H、O、N 和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100 克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数 6.25100二、氨基酸(amino acid，aaAA)组成蛋白质的基本结构单位存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种，且均属 L- -氨基酸（甘氨酸除外）（一）氨基酸的一般结构式除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：(1). 分子中同时含有羧基和氨基，且与羧基相邻的 -碳原子上都有一个氨基，因而称为 -氨基酸。(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 -碳原子都为不对称碳原子A. 都具有旋光性；B. 都具有 D-型和 L-型两种立体异构体。 组成人体蛋白质的氨基酸都为 L-型。（二）氨基酸的分类根据侧链极性进行分类非极性 R 基氨基酸：水中溶解度小于极性 R 基氨基酸不带电荷的极性 R 基氨基酸：水中溶解度大于非极性 R 基氨基酸带正电荷的 R 基氨基酸：生理条件下带正电荷带负电荷的 R 基氨基酸：生理条件下带负电荷（三）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectric point, pI) 在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。2. 紫外吸收色氨酸、酪氨酸的苯丙氨酸等芳香族氨基酸最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有色氨酸、酪氨酸，所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm 处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽键和多肽链（一）肽键和肽(peptide)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。多肽链有两端N 末端：多肽链中有自由氨基的一端C 末端：多肽链中有自由羧基的一端（二）生物活性肽1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)2. 多肽类激素及神经肽多肽和蛋白质的区别：（参照）氨基酸残基数量100 分子量：10KD有无严密且相对稳定的空间结构：四、蛋白质的分类（一） 、依据蛋白质的分子形状和空间构型1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶大多数蛋白质属于这一类。2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质（二） 、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 （2）谷蛋白和醇溶蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于 7080乙醇中。（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。2.结合蛋白：由单纯蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-、-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。（三） 、按功能分为活性蛋白和非活性蛋白（四） 、家族分类法蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)一、蛋白质的一级结构（primary structure）定义蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。二、蛋白质的二级结构(secondary structure)蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键： 氢键 氢键:当氢原子与氧、氮、氟等负电性很大的原子成键时，由于电子云向负电性大的原子作很大偏移，使氢原子核暴露，于是氢核的正电荷与第二个分子中的负电性强的氟、氧或氮原子产生静电引力，此引力即为氢键。它是一种特殊的偶极与偶极间的作用力，其数值约为 21KJ/mol，较一般分子间力 10KJ/mol 大，但只及一般共价键的 1/101/20。特点：有方向性和饱和性，可存在于分子间或分子内。（一）肽单元参与肽键的 6 个原子 C1、C、O、N、H、C 2 位于同一平面，C 1 和 C2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型， NH 上的 H 和 CO 上的 O 方向总是相反,此同一平面上的 6 个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。蛋白质二级结构的主要形式-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn )卷曲 (coil ) （二） -螺旋1). 组成人体蛋白质右手螺旋：是从 N 端到 C 端为顺时针方向的右手螺旋结构，肽链骨架由肽键上的C、N 原子与氨基酸残基中的 碳原子组成(N-C-C )，交替形成了肽链主链，螺旋每圈由 3.6 个氨基酸残基组成，每圈上下螺距为 0.54nm，每个残基向上移动 0.15nm2). 稳定力量：氢键，每个肽键平面的 CO 和第 4 个肽键上的 NH 形成氢键，且氢键方向与 螺旋长轴基本平行3). 侧链：氨基酸残基侧链 R 在螺旋外侧 （三）-折叠（又称-片层）-折叠特点：1) 肽键平面充分伸展，呈锯齿状2）每个肽单元以 碳原子为旋转点，依次折叠。氨基酸残基的侧链交替位于锯齿状结构的上下方。3）稳定力量：氢键，方向与 -折叠的长轴垂直4）锯齿状结构一般比较短，只含 5-8 个氨基 酸残基（四）非重复二级结构-转角和卷曲Super-secondary structure（超二级结构）Between secondary and tertiary structure超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，相互作用，形成一个有规则的二级结构聚集体，被称为超二级结构。模体(motif)二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，其具有特征性的氨基酸排列顺序，并且同特定的功能相联系.即具有特殊功能的超二级结构称为基序或模体模体常见的形式 -螺旋- 转角（或环）-螺旋模体链- 转角-链模体链- 转角-螺旋- 转角-链模体J 结构域：大分子蛋白质由于相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个在空间上具有明显区别的局部区域，这种局部区域各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能叫做结构域三、蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键疏水键、离子键、二硫键、氢键和 Van der Waals 力等。 四、蛋白质的四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是氢键和离子键等非共价键。蛋白质四级结构内涵：亚基的数目、种类、空间排列方式 自然界蛋白质的亚基数目多为偶数，可有相同或不同的亚基组成。若亚基相同，称为纯聚体；亚基不同，称为杂聚体，不同亚基一般用 a 、 r 等来命名。并不是所有的蛋白质都具有四级结构判断的依据：*两条以上多肽链组成，每一条多肽链都有完整的三级结构*亚基间的连接键都是非共价键亚基单独存在时一般不具备此蛋白的生物活性，只有按特定方式组装成具有四级结构时，蛋白质才具有生物活性分子伴侣分子伴侣(chaperon) 是细胞一类保守蛋白质，通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。1. 热休克蛋白(heat shock protein, HSP) HSP70、HSP40 和 GreE 族 2. 伴侣素(chaperonins) GroEL 和 GroES 家族伴侣素的主要作用为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。 （二）蛋白质一级结构的种属差异一、蛋白质一级结构与功能的关系 1一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能2氨基酸序列提供重要的生物进化信息（二）一级结构与分子病由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病” 。 （涉及蛋白质分子结构异常或氨基酸的缺失、替换等）1、蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病” 。2、蛋白质分子中一些非关键部位的氨基酸残基改变或缺失则不会影响蛋白的生理活性二、蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的别构效应具有两个或两个以上亚基的蛋白质1、别构效应（allosteric effect）指一些小分子物质，作用于具有四级结构的蛋白质，引起蛋白质亚基间一些次级键的改变，使蛋白质分子构象发生轻微变化，包括分子变得疏松或紧密，从而使其生物活性发生改变的过程。变构剂：引起变构作用的小分子物质变构蛋白：能发生变构效应的蛋白2、意义具有四级结构蛋白质，通过别构作用，其活性得到不断调整，从而使机体适应千变万化的内、外环境，因此推断这是蛋白质进化到具有四级结构的重要生理意义之一。3、举例:肌红蛋白与血红蛋白的结构与其功能 与氧结合的情况Hb 与 Mb 一样能可逆地与 O2 结合， Hb 与 O2 结合后称为氧合 Hb。氧合 Hb 占总 Hb 的百分数（称百分饱和度）随 O2 浓度变化而改变。* 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)致病机理：正常的 PrP 富含 -螺旋，称为 PrPc。PrPc 在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为 -折叠的 PrPsc，从而致病。症状是：脾气改变，容易紧张、激怒；姿势和步态改变，难以站立，身体平衡障碍，运动失调；产奶量下降，体重下降。潜伏期长，一般 28 年。症状出现后，进行性加重，一般只需 2 个星期到 6 个月，疯牛以死亡而告终。患病牛年龄多在 35 岁。到目前为止，对疯牛病尚无有效的治疗方法，亦无有效的生前检测手段，一般是通过尸检脑组织，经病理检验而确诊。疯牛病脑组织病理特征: 广泛海绵状空泡，胶质细胞增生，神经元退行性变，淀粉样蛋白沉积一、理化性质 （一）蛋白质的两性电离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液 pH 条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。（二）蛋白质的高分子性质 （胶体性质） * 蛋白质胶粒稳定的因素 颗粒表面电荷水化膜（三）蛋白质的沉淀、变性和凝固 1、蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白质肽链融会相互缠绕继而聚集，从溶液中析出。引起沉淀的因素盐析: 中性盐，高浓度硫酸铵有机溶剂：乙醇，丙酮 (pI)重金属盐：Cu2+,Ag+,Hg2+生物碱试剂:苦味酸，鞣酸等加热(pI)2、蛋白质的变性(denaturation)概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的改变。变性的本质 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素（物理、化学）如紫外线、超声波、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 变性后理化性质的改变： 溶解度降低 黏度增加 结晶能力消失 生物活性丧失 易被蛋白酶水解变性可逆变性：Pr 变性后如将变性剂除去，该 Pr 分子的天然构象和生物学活性还能恢复。不可逆变性：若变性条件强烈，作用时间长，构像变化大，理化性质难以恢复。*复性: 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。“变性的蛋白质易于沉淀，但不一定沉淀；有时蛋白质发生沉淀，也并不一定变性。 ”* 3、蛋白质的絮凝及凝固作用强酸强碱使蛋白质变性后，蛋白质仍能溶于强酸强碱中，若将强酸强碱溶液的 PH 调至等电点，则变性的蛋白质立即结成絮状的不容物，这种现象称为变性蛋白质的絮凝作用（flocculation） 。 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 。是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果 总结：Pr 变性、沉淀与凝固之间的关系：变性 Pr 不一定沉淀 沉淀 Pr 不一定变性变性 Pr 不一定凝固 凝固的 Pr 一定变性（四）蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在 280nm 波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280 与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。（五）蛋白质的呈色反应茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 双缩脲反应(biuret reaction)蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，氨基酸不出现此反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。二、蛋白质的分离和纯化根据蛋白质等电点、溶解度、分子量大小及形状、电离性质、生物学功能的差异进行分离纯化（一）透析及超滤法* 透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。操作: Pr 溶液置半透膜袋中，置流动溶剂（如蒸馏水）中，使小分子杂质（如无机盐、单糖、双糖、AA、小肽等）透出，蛋白质留于袋中而得到分离。材料：特制的半透膜，截止分子量一般为一万。* 超滤法 应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。（二）有机溶剂沉淀、盐析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀时，必须在 04低温下进行，丙酮用量一般 10 倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 *盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 * 免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 （三）电泳蛋白质在高于或低于其 pI 的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。 水平板电泳四）层析层析(chromatography)分离蛋白质的原理待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。蛋白质分离常用的层析方法凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。* 离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。凝胶过滤法离子交换层析法定义: 利用离子交换树脂作为支持物，将带有不同电荷的 Pr 进行分离的方法。分类: 阳离子交换树脂,如羧甲基纤维素等阴离子交换树脂,如二乙基氨基乙基 纤维素等（五）超速离心蛋白质结构的测定蛋白质空间结构测定* 二级结构测定通常采用圆二色光谱(circular dichroism，CD)测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量。 -螺旋的 CD 峰有 222nm 处的负峰、208nm 处的负峰和 198 nm 处的正峰三个成分；而-折叠的 CD 谱不很固定。 三聚氰胺（英文名 Melamine） ，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂环有机化工原料。简称三胺 微溶于冷水，极微溶于热乙醇，不溶于醚、苯和四氯化碳，可溶于甲醇、甲醛、乙酸、热乙二醇、甘油、吡啶等。低毒。在一般情况下较稳定，但在高温下可能会分解放出氰化物。由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的缺陷，三聚氰胺也常被不法商人用作食品添加剂，以提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚氰胺也被人称为“蛋白精” 。蛋白质主要由氨基酸组成，其含氮量一般不超过 30%，而三聚氰胺的分子式含氮量为 66左右。通用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法”是通过测出含氮量来估算蛋白质含量，因此，添加三聚氰胺会使得食品的蛋白质测试含量偏高，从而使劣质食品通过食品检验机构的测试。有人估算在植物蛋白粉和饲料中使测试蛋白质含量增加一个百分点，用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的 1/5。三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现。第 二 章核酸的结构和功能Structure and Function of Nucleic Acid第一节 概述核酸在实践应用方面有极重要的作用，现已发现近 2000 种遗传性疾病都和 DNA 结构有关。核 酸(anucleic acid) 是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。第二节核酸的基本结构单位：核苷酸1. 元素组成C、H、O、N、P2. 分子组成 核苷(ribonucleoside)的形成碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷） 。体内重要的游离核苷酸及其衍生物含核苷酸的生物活性物质： NAD+、NADP+、CoA-SH、FAD 等都含有 AMP 多磷酸核苷酸：NMP，NDP，NTP环化核苷酸: cAMP，cGMP核苷酸的连接一个核苷酸 3的羟基与另一个核苷酸 5的 -磷酸基团缩合形成 3,5-磷酸二酯键(phosphodiester bond)。RNA 也是具有 3,5-磷酸二酯键的线性大分子第三节DNA 分子的结构与功能一、定义核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。DNA 携带两类遗传信息1、有功能活性的 DNA 序列携带的信息2、调控信息5 pApCpTpGpCpT-OH 3 5 A C T G C T 3核酸分子的大小常用碱基(base 或 kilobase,简写 b 或 kb)数目来表示。小的核酸片段(50bp)常被称为寡核苷酸(oligonucleotide)。自然界中的 DNA 和 RNA 的长度可以高达几十万个碱基。 DNA 的空间结构(spatial structure)构成 DNA 的所有原子在三维空间具有确定的相对位置关系。DNA 的空间结构又分为二级结构(secondary structure)和高级结构（三级结构） 。二、 DNA 的二级结构双螺旋结构（二） DNA 双螺旋结构模型要点 （Watson, Crick, 1953）：两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行。两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构。：脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。：碱基配对：碱基平面垂直螺旋轴, 与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 螺旋旋转一周正好为 10 个碱基对，螺距为 3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为 0.34nm 并有一个 36的夹角。螺旋直径为 2nm。：稳定力量： 互补碱基对的氢键维持双链横向稳定性疏水性的碱基堆积力维持双链纵向稳定性。：DNA 双螺旋的表面存在大沟（major groove）和小沟（minor groove） ，蛋白质分子通过这些沟与碱基相识别或结合（三）DNA 双螺旋结构的多样性三、DNA 的三级结构超螺旋结构(superhelix 或 supercoil)DNA 双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。正超螺旋(positive supercoil)盘绕方向与 DNA 双螺旋方同相同，双螺旋绕数增加。 负超螺旋(negative supercoil)盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相反，双螺旋绕数减少。 意义DNA 超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于 DNA 复制和 RNA 转录过程具有关键作用。 真核生物染色体由 DNA 和蛋白质构成，其基本单位是 核小体(nucleosome)。核小体的组成DNA：约 200bp 组蛋白：H1 H2A，H2B H3 H4四、DNA 是遗传信息的物质基础DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。第四节 RNA 分子的结构与功能RNA 与蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控。RNA 比 DNA 小的多。其种类、大小和结构远比 DNA 表现出多样性。RNA 通常以单链的形式存在，但有复杂的局部二级结构或三级结构。一 、信使 RNA(messenger RNA,mRNA)的结构与功能*特征：种类最多，占总 RNA1%5% 分子量大小不一 半衰期短1、大部分真核细胞 mRNA 的 5末端都以 7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构 帽子结构:m7GpppNpmRNA 的帽结构可以与帽结合蛋白(cap binding protein，CBP)结合。 2. 大多数真核 mRNA 的 3末端有一个长短不一多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚 A 尾。帽子结构和多聚 A 尾的功能 ：mRNA 核内向胞质的转位 mRNA 的稳定性维系 翻译起始的调控 3、成熟的 mRNA 由氨基酸编码区和非编码区构成4、三联体密码(triplet coden)：mRNA 分子上从 5至 3方向，由 AUG 开始，每 3 个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号5、真核生物是单顺反子* 原核生物 mRNA 结构特点1、原核生物是多顺反子：每分子 mRNA 带有编码几种蛋白质的遗传信息。编码区的序列之间有间隔序列，间隔序列含有核糖体识别、结合部位，有 5、3非编码区2、无帽子与多聚 A 结构3、一般没有修饰碱基* mRNA 的功能 把 DNA 所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。二、转运 RNA (transfer RNA, tRNA)的结构与功能* 特征：分子量小,由 7393 核苷酸组成,占总 RNA15%具有较好的稳定性* tRNA 的结构特点含 1020% 稀有碱基，如 DHU， T 3末端为 CCA-OH 5末端核苷酸往往是 G 30%碱基是保守的* tRNA 的二级结构三叶草形（4 环 4 臂） 氨基酸臂(接纳茎) DHU 环(814b) 反密码环 额外环(可变环) (421)T 环(大小相对恒定)tRNA 的 3-末端连接氨基酸tRNA 的 3-末端都是以