护理专业生化考试复习精华

脂溶性维生素：ADEK是疏水性化合物，溶于脂溶剂，不溶于水，它们常随脂类物质吸收，在血液中与脂蛋白或特异的结合蛋白相结合而被运输，并在体内有一定的储量。酶的活性中心：酶分子中的必需基团在其一级结构上可能相距甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构后，这些必需基团可彼此靠近， 具有特定空间结构的区域，能与底物分子特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活化中心或活性部位。酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，或在其发挥催化作用前没有催化活性，这种无活性的酶的前身物质称为酶原。同工酶：是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。加单氧酶：催化一个氧原子加到底物分子上（羟化），另一个氧原子被氢还原成水，故又称混合功能氧化酶或羟化酶。糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。酮体：脂肪酸在肝细胞中-氧化生成的乙酰Co A则大部分缩合生成乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮，这三种物质统称为酮体。载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质成分称为载脂蛋白。联合脱氨基作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使氨基酸的-氨基脱下并产生游离氨的过程称为联合脱氨基作用。半保留复制：DNA双螺旋结构单链各自作为模板合成与其互补的子链，从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA，子代DNA中的一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。（意义：按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。）分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的改变，进而引起生物体某些结构和功能的异常，这种疾病称为分子病。第二信使：将在细胞内传递特异信号的小分子物质，如cAMP、cGMP、Ca2 +、DAG、IP3等称为第二信使。初级胆汁酸：胆固醇在干细胞中经一系列酶催化生成的胆汁酸称为初级胆汁酸。三种R N A在蛋白质合成中的作用:在生物体内发现主要有三种不同的RNA分子在基因的表达过程中起重要的作用。它们是信使RNA（mRNA）、转移（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）。RNA含有四种基本碱基，即腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶。mR N A的功能就是把核内DNA的碱基顺序（遗传信息）按照碱基互补原则，抄录并转移到细胞质，再依照自身的碱基顺序指导蛋白质合成过程中的氨基酸顺序，也就是为蛋白质的生物合成提供直接模板，即每3个相邻的核苷酸为一组，构成肽链上某一氨基酸的遗传密码子。（1 .构成遗传密码，传递DNA所携带的遗传信息。 2 .用连续三个核苷酸作为密码子以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。）tR N A是在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体。（破译遗传密码；活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。）rR N A是蛋白质合成的场所，起装配机的作用，参与组成核糖体的大、小亚基，作为蛋白质生物合成的场所。酶原与酶原激活的本质、意义：有些酶在细胞内合成或初分泌时，或在其发挥催化作用前没有催化活性，这种无活性的酶的前身物质称为酶原。酶原是体内某些酶暂不表现催化活性的一种特殊存在形式。在一定条件下，酶原受到某种因素作用后，分子结构发生改变，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程成为酶原的激活。酶原（在特定条件下），发生特定的肽链水解，分子构象发生改变，形成酶的活性中心。意义：1 .避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用。2 .有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。3 .胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶的抗酶物质。竞争性抑制作用的特点，举例说明。特点：I（抑制剂）与S（底物分子）结构类似，竞争酶的活性中心。I与酶活性中心结合后，酶失去催化作用。抑制程度取决于I与S之间的相对浓度。酶不能同时与I和S结合。举例：磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。酮体生成的部位及意义：酮体在肝细胞的线粒体内合成。血浆水平：0 .0 3 0 .5 mmo l/L(0 .3 5 mg /d l)意义：(1 )酮体是肝输出能源的一种形式，酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。(2 )酮体的利用可减少糖的消耗，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。(3 )酮体产生过多可导致代谢性酸中毒，丙酮为挥发性物质，可经呼吸排出体外。(4 )胰岛素分泌不足时，糖代谢障碍，脂肪动员增加，-氧化增强，酮体生成增多，可导致酮血症、酸中毒。体内氨的去路：三条：1、在肝内合成尿素，然后由肾排出，这是体内氨的主要去路；2、重新合成氨基酸；3、合成其他含氮化合物。鸟氨酸循环-尿素的生成：(1 ) 氨基甲酰磷酸的合成反应在线粒体中进行。氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-)催化的反应为不可逆反应。N-乙酰谷氨酸(AGA)为其激活剂，反应消耗2分子ATP。(2 )瓜氨酸的合成反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化，OCT常与CPS-构成复合体，为不可逆反应。(3 )精氨酸的合成 反应在胞液中进行。 精氨酸代琥珀酸合成酶是限速酶。辅酶或辅基（活动转移的基团（作 此反应消耗1分子ATP，2个高能键能量。此反应在胞液中进行，由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化。(4 )精氨酸水解生成尿素 反应在胞液中进行。 精氨酸酶为肝中特有的酶。参与D N A复制有哪些酶和蛋白因子，作用：1、DNA聚合酶DNA-p o l(1 0 9 k D)功能:对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。DNA-p o l (1 2 0 k D) DNA-p o l II基因发生突变，细菌依然能存活。它参与DNA损伤的应急状态修复。DNA-p o l (2 5 0 k D) 功能：是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。2 .其他酶与蛋白因子(1 )解螺旋酶 利用ATP供能，打开氢键，使DNA双链解开成为两条单链。(2 )引物酶 复制起始时催化生成RNA引物的酶。(3 )单链DNA结合蛋白SSB， 在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整。(4 )DNA拓扑异构酶，指理顺DNA链，改变超螺旋状态的酶，分为I型和II型。拓扑异构酶切断DNA双链中一股链，使DNA解链旋转不致打结；适当时候封闭切口，DNA变为松弛状态。反应不需ATP。拓扑异构酶 切断DNA分子两股链，断端通过切口旋转使超螺旋松弛。利用ATP供能连接断端， DNA分子进入负超螺旋状态。(5 )DNA连接酶，连接DNA链3 -OH末端和相邻DNA链5 -P末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连接成一条完整的链。胆红素的运输与作用：胆红素形成后可进入血液，主要以胆红素-清蛋白复合体的形式进行运输。 起作用：它们的结合是可逆的，这种结合不仅增加胆红素的水溶性有利于运输，而且还可防止胆红素自由透过各种生物膜。氨基酸之间通过肽键相连。一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成（CONH）蛋白质二级结构的基本形式：-螺旋 -折叠 -转角 无规卷曲蛋白质的紫外线吸收：在2 8 0 n m波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD2 8 0与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。核苷酸之间以3 ，5 磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核苷酸从5 -末端到3 -末端的排列顺序。由于嘌呤和嘧啶中含有共轭双键，核酸在2 6 0 n m处有最大吸收峰。维生素D被吸收后经肝和肾的羟化作用，生成1 ,2 5 -二羟维生素D3（1 ,2 5 - (OH)2 -VitD3 活性形式）叶酸的体内活性形式为四氢叶酸(FH4 )，是体内一碳单位转移酶的辅酶。Km值：Km等维生素形式）用）维生素B2(核黄素)黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)氢原子(质子)氢原子(质子)维生素B6(吡哆醛，吡哆胺)磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺氨基叶酸四氢叶酸一碳单位维生素B1 2钴胺素辅酶类一碳单位于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。意义(1 ) Km是酶的特征性常数之一。(2 ) Km可近似表示酶对底物的亲和力。(3 ) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 呼吸链抑制剂: 阻断呼吸链中某些部位电子传递。如鱼藤酮、氰化物、CO等。CN-可结合复合体中氧化型Cy ta3，阻断电子由Cy ta传递到Cy ta3，CO与还原型Cy ta3结合，阻断电子传递给O2ATP几乎是细胞能够直接利用的唯一能源。UDPG被称为“活性葡萄糖”。乙酰辅酶A不能异生.甘油磷脂合成原料及辅助因子：除由ATP功能外，CTP也可功能，而且为合成CDP-乙醇胺、CDP-胆碱等重要活性中间产物所必需。在肌肉中可以通过嘌呤核苷酸循环脱氨。IMP（次黄嘌呤核苷酸）是嘌呤核苷酸合成的重要中间产物。脱氧核糖核苷酸，还原作用是在核苷二磷酸的水平上进行的。转录的特点1 . 转录的不对称性2 . 转录方向的单向性（RNA5 3，DNA3 5）3 . 转录不需要引物形成连续性4 . 转录过程有特定起始和终止点2 亚基合称核心酶。蛋白质生物合成也称为翻译，是按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成的能量物质为ATP和GTP.氨基酸必须通过活化才能参与蛋白质的生物合成，血浆中Ca和P分别以mg /d l表示时有如下关系式：CaP=3 54 0。当CaP4 0，钙、磷以骨盐形式沉积在骨组织中。 当CaP3 5，骨盐钙化障碍，甚至骨盐再溶解，引起佝偻病(儿童)或软骨病(