《生物物理学》第9章分子马达

分子马达概述分子马达运动的轨道-细胞骨架形形色色的分子马达朗之万输运理论和主方程方法第9章分子马达9.1

分子马达概述细胞中的分子马达分子马达的能量来源研究分子马达的意义细胞中的分子马达马达：将其他形式的能量转变为机械能的能量转换装置。分子马达：将化学能转化为机械能的蛋白质大分子。特性：既具有酶的活性又具有运动活性的蛋白质。动画motor-movie功能：像宏观机器一样，这些生物大分子通过进化而发展到能执行多种特殊的功能，如肌肉的收缩，细胞内部的运输，遗传物质(DNA)的复制，染色体和纺锤体的运动，鞭毛和纤毛的运动，信号转导等。细胞中的分子马达“分子马达或马达蛋白”可催化ATP（三磷酸腺苷）水解为ADP（二磷酸腺苷）和Pi（无机磷），同时在分子尺度上高效地将储存在ATP分子中的化学能转化为机械能，并产生协调地定向运动。且它的效率极高，有的几乎是100%。分子马达的能量来源+Pi

+能量ADP酶2ATP（水解）酶ATP

ADP+Pi+能量—为各项生命活动提供能量酶1ATP分子马达的能量来源光合作用呼吸作用各生命活动ATPPi能量能量Pi合成酶水解酶ADPATP与ADP相互转化示意图ATP与ADP相互转化用于生物发电发光用于大脑思考用于恒定体温ATP的利用（ATP的生理功能）ATP用于主动运输

，细胞的生长分裂等用于各种运动，如肌细胞收缩ATPATP的利用（ATP的生理功能）一.澄清分子马达的动力学机制，解释与此有关的生命现象本质,研究分子马达的控制机理对于发现在众多疾病状态中基本细胞的出错过程有着重要的意义(癌症、先天性生理缺陷、耳聋、呼吸系统紊乱以及神经衰弱)例如：紫杉醇就是由于对微管蛋白分子马达的运动有干扰,而成为抗癌药物的明星。研究分子马达的意义？二. 启发人们研制体积小、信息容量大、反应速度快的分子器件.

例如美国康乃尔大学的科学家人工合成旋转分子马达，该分子马达被浸泡至ATP溶液中后, 利用生物分子细胞内的化学反应,

以ATP 作为能源, 每秒转速可达8 圈, 并可连续转动2.5小时.三.马达本身特点. 高效率，特殊的控制方式研究分子马达的意义？最近在人工制造分子马达方面取得新突破，以色列和美国科学家研制成能够停止或暂停的分子马达，被评为2004年世界十大科技进展之一。研究分子马达的意义？本节结束！9.2

分子马达的运动轨道真核细胞内部的一些蛋白纤维丝在三维立体空间构成了复杂的弹性网架，保持着细胞结构的稳定性和完整性，这些网架被称为细胞骨架。细胞骨架对于维持细胞的形态结构及内部结构的有序性，以及在细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递和细胞分化等一系列方面起重要作用。细胞骨架概述微丝微管9.2

分子马达的运动轨道微管（microtuble）

（马达蛋白为kinesin，dynein）细胞质骨架(cytoskeleton）

微丝（Microfilament）（马达蛋白为myosin）细胞骨架中间纤维（intermediate

filament）核骨架（karyskeleton

or

nuclear

matrix）微管主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散。肌动蛋白纤维主要分布在细胞质膜的内侧。而中间纤维则分布在整个细胞中。细胞骨架细胞骨架由三种粗细不同的纤维所构成：＊微管:最粗 ＊

微丝:最细 ＊中间纤维细胞骨架分类1、维持细胞形狀。2、使细胞形状改变。3、参与细胞的运动。4、使细胞器和囊袋可以在细胞质中移动。细胞骨架的功能9.2.1微丝微丝（microfilament,MF），又称肌动蛋白纤维（actinfilament）(如图)，是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子，周期长度为36-38nm。微丝纤维的负染电镜照片微丝纤维结构模型直径：7nm存在：整个细胞內都有微细丝。組成：微细丝由G细丝蛋白组成。另有別的蛋白质与其交错结合，形成束状或网状的结构，对细胞而言是一种机械性支架。1、微丝的组成微细丝为弹性纤维，不断地在发生组合与分解，呈动态平衡，好比仙女的收缩棒可以快速增长或缩短。2、微丝的装配（动态调节）实际上，在大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，持续进行组装和解聚，并与细胞形态维持及细胞运动有关。细胞内许多微丝结合蛋白参与调节肌动蛋白的组装。构成细胞骨架，维持细胞形态参与肌肉收缩参与细胞分裂参与细胞运动参与细胞内运输参与细胞内信号转导3、微丝的功能（1）构成细胞骨架，维持细胞形态微细丝可组成肌肉细胞的细肌丝，它与別的蛋白质作用产生力量，造成肌肉收缩。（2）肌肉收缩参与肌肉收缩患者萎缩蛋白基因异常，肌肉细胞不能在细胞膜下方形成皮质细丝网，即缺乏皮质细胞骨架，当肌肉细胞收缩或被压挤时，很容易被破坏，肌肉细胞渐渐死亡，而造成肌肉萎缩。肌肉萎缩症产生的原因?动物细胞分裂末期时，细胞质要分裂为二，细胞质内凹形成收缩环，收缩环内內有微细丝形成，协助细胞质分裂为二。（3）微丝参与细胞分裂随着细丝的组合与分解提供细胞移动及改变形状的力量。（4）微丝参与细胞运动（5）参与包内物质运输9.2.2微管微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构

。微管主要分布在核周围,

并呈放射状向胞质四周扩散。组成形态装配与去装配微管的功能9.2.2微管（1）微管组成微管蛋白

tubulin

组成，它以二聚体存在，进化上高度保守。分为

-微管蛋白

和

-微管蛋白微管组成总结直径：25

nm存在：整个细胞都有微小管，包含核。组成：由

α,β两种微管蛋白

(tubulin)

组合成。另有五十种以上的蛋白质会与微管蛋白结合，影响微管的稳定性。微管是由微管蛋白（tubulin）单体聚合成的长管状结构，平均外径为26nm。微管蛋白单体是由一个α微管蛋白和一个β微管蛋白组成的二聚体，长度为8nm。微管蛋白二聚体再按顺序排列构成一根原纤维，

13根原纤维（Protofilament）构成管状的微管，如图所示。（2）微管形态宽至13根原纤维微管可装配成单管，二联管（纤毛和鞭毛中如图），三联管（中心粒和基体中）。鞭毛、纤毛均由成束的微管组成，以9+2的排列方式，中间两个单体，外围9个双体。微管是细胞骨架的重要组成，细胞内的微管上有

Tau蛋白結合，使微管维持一定的结构。当Tau蛋白因磷酸化，而使折叠方式改变，就不能与微管结合。脑细胞会出现很多纤维纠缠在一起，使脑细胞死亡，而造成老人痴呆症。老人痴呆症与细胞骨架的结构有关微管的极性及动态调节由于微管单体本身都具有极性，导致了在其两端显示正极和负极。（+）极(plus

end)生长速度快，（-）极(minus

end)生长速度慢，也就是说微管蛋白在（+）极的添加速度高于-极。（+）极的最外端是β球蛋白，（-）极的最外端是α球蛋白。微管和微丝一样具有踏车行为。（3）装配与去装配微管相应调节秋水仙素和长春新碱等可使解聚，紫杉酚可使其组装，并稳定之.为何秋水仙素可用来诱导多倍体植物的机制?秋水仙素会与微管蛋白結合，抑制纺锤体(由微管组成)的形成，细胞分裂时，染色体不能排列在赤道板上，平均分开，可能全部往同一极跑，造成多倍体的形成。秋水仙素会抑制微管组合（4）微管的功能1、维持细胞形态2、构成纤毛、鞭毛和中心粒等细胞运动器官3、维持细胞器的位置，参与细胞器的位移参与胞内物质运输4、形成纺锤体，调节细胞分裂5、参与细胞内信号转导（i）维持细胞形态，起支架作用细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样，起支撑作用，在培养的细胞中，微管呈放射状排列在核外，（+）端指向质膜（图），形成平贴在培养皿上的形状。在神经细胞的轴突和树突中，微管束沿长轴排列，起支撑作用，在胚胎发育阶段为管帮助轴突生长，突入周围组织，在成熟的轴突中，微管是物质运输的路轨。以细胞核为中心向外放射状排列的微管纤维（红色）图片来自/鞭毛的结构鞭毛轴丝结构（ii）纤毛与鞭毛的运动纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物，前者较短，约5-10um；后者较长，约150um，两者直径相似，均为0.15-0.3um。纤毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白（dynein）水解ATP，使相邻的二联微管相互滑动。有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的。这种病人同时还患有慢性支气管炎，主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂，不能排出侵入肺部的粒子。鞭毛、纤毛均由成束的微管组成，以

9+2 的排列方式，中间两个单体，外围

9 个双体。鞭毛横切纤毛、鞭毛由微管组成LM

600Colorized

SEM

4,100Cilia

on

cells

lining

therespiratory

tract呼吸道细胞的纤毛a

flagellum

on

asperm

cell精子及其鞭毛（iii）细胞内运输微管起细胞内物质运输的路轨作用，破坏微管会抑制细胞内的物质运输。与微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类：驱动蛋白kinesin，动力蛋白dynein，两者均需ATP提供能量。细胞内运输细胞里的囊泡会在微管的轨道上运送：细胞内具有送货蛋白

(motor protein)，他的一端会与囊泡结

合，另一端可以在微管的轨道上行走，有如小货车。微管参与细胞内物质的运送神经传导物质在细胞本体制造，装在囊泡中，沿着微管的轨道被送到神经末稍分泌出去。神经传导物质的分泌需要靠微管变色龙变色过程，色素粒原集中在细胞中心体附近，当有刺激传來时，色素粒沿着微管的轨道，被运送到细胞表面，造成变色。变色龙的变色与微管有关（iv）调节细胞分裂，形成纺锤体微管对细胞分裂很重要：平时微管充满在细胞质内呈网状，当细胞分裂时，微管网消失，形成纺锤体(spindle)，纺锤体协助细胞将染色体分配到子細胞。后期可以分为两个方面（图）：①后期A，指染色体向两极移动的过程。这是因为染色体着丝点微管在着丝点处去组装而缩短，在分子马达的作用下染色体向两极移动②后期B，指两极间距离拉大的过程。这是因为一方面极体微管延长，结合在极体微管重叠部分的马达蛋白提供动力，推动两极分离，另一方面星体微管去组装而缩短，结合在星体微管正极的马达蛋白牵引两极距离加大。可见染色体的分离是在微管与分子马达的共同作用下实现的图后其A染色体分离，后期B两极延伸图马达蛋白和微管系统共同协作，使染色体分离本节结束！谢谢大家！9.3形形色色的分子马达分子马达的种类驱动蛋白和动力蛋白家族肌球蛋白家族旋转分子马达9.3.1分子马达的种类及其生物学模型线性马达驱动蛋白（kinesin）动力蛋白（dynein）肌球蛋白（myosin）旋转马达F-ATP合酶细菌的鞭毛马达

DNA或RNA马达马达结构示意图线性推进式分子马达是把化学能直接转化为机械

能，从而使得马达分子自身能够沿着一条线性轨道作定向移动。旋转马达参与氧化磷酸化过程，在跨膜质子势的

推动下催化合成ATP；也可以利用水解ATP的自由能而

充当质子泵，把质子从线粒体基质中输送到内膜外侧，从而保持跨膜的质子浓度梯度。这种酶的大小只有十几个纳米，但其能量转化效率却高得惊人，几乎100%！线性推进马达如何沿着轨道移动一种观点认为分子马达像蠕虫一样沿着轨道平缓蠕动（Inchworm）。另一种观点认为分子马达像人一样沿着轨道大步行走(hand-over-hand)。许多实验结果表明，驱动蛋白、动力蛋白和肌球蛋白V运动机制为步行（"hand-over-hand"）模型。驱动蛋白和动力蛋白运动的步幅是8

nm，肌球蛋白V的步幅为36nm。Hand-Over-Hand与Inchworm驱动蛋白Kinesins沿其微管梯跳运动的实验曲线2004年1月，加州大学R.D.Vale领导的研究小组通过采用荧光标记的方法，利用单纳米精确荧光成像技术FIONA（Fluorescence

Imaging

One-NanometerAccuracy），可以追踪单个荧光染料分子的位置，测得的单分子马达每步为17.3

3.3

nm，这表明马达是以Hand-Over-Hand模型的方式运动的。9.3.2驱动蛋白和动力蛋白家族驱动蛋白动力蛋白1、驱动蛋白（kinesin）Kinesin发现于1985年，主要存在于真核细胞内，以微管蛋白为轨道，沿微管

（microtubule）的负极向正极运动，并由此完成各种细胞内外传质功能。驱动蛋白Kinesin它是由两条轻链和两条重链构成的四聚体，外观具有两个球形的头（具有ATP酶活性）、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结合，从而沿微管“行走”，将“尾部”结合的“货物”（运输泡或细胞器）转运到其它地方。大多数Kinesin能向着微管（+）极运输小泡，也有些如Ncd蛋白（一种着丝点相关的蛋白）趋向微管的（-）极。华盛顿大学生物化学系的约纳顿·霍华

德正在研究牛脑细胞中驱动蛋白的分子机理。他还发现，当驱动蛋白行走时，每个分子能产生6×10-9牛顿的力。在纳米层次上，这个力很大，足以把一根结实的微管折成两段。Kinesin的作用将细胞器和各种细胞内物质沿着微管从合成部位快速有效的运送到功能部位，完成各种细胞内外传质功能，如运送细胞器和物质小泡。（拖运如溶酶体和内质网质之类物质从细胞核移向细胞膜，驱动蛋白与运载物结合后沿着神经轴突向下移动。）参与细胞的有丝分裂，在有丝分裂的过程中，驱动蛋白使中心粒分开，导致纺锤体极性的形成。Dynein发现于1963年，因与鞭毛和纤毛的运动有

关而得名。它主要存在于

真核细胞内以及鞭毛和纤

毛中。它们沿微管负向运

动运送物质，并在鞭毛和

纤毛的运动中起重要作用。动力蛋白（Dynein）2、动力蛋白（dynein）dynein分子量巨大（接近1.5Md），由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成（鞭毛二联微管外臂的动力蛋白具有三个重链）。其作用主要有以下几个方面：在细胞分裂中推动染色体的分离、驱动鞭毛的运动、向着微管（-）极运输小泡。在细胞分裂中，纺锤体的分离就是在类kinesin马达和dynein的共同作用下完成的。Dynein的作用沿微管负向运动运送物质；（将细胞膜的物质移向细胞核）驱动鞭毛和纤毛的运动；在细胞分裂中，纺锤体的分离就是在类kinesin马达和dynein的共同作用下完成的。科学家们认为，动力蛋白变异可引起神经元大量死亡，神经元内的物质输送由此受到阻碍，最终导致了运动神经元的变性。动力蛋白缺陷会导致肾病根据德克萨斯大学西南医学中心的一项新研究，负责组装细胞纤毛－－细胞伸出的发丝状结构的蛋白质—动力蛋白缺陷，可能会引起多囊肾。多囊肾是肾衰竭最常见的遗传起因。a动力蛋白的结构示意图；b

c均为沿微管正极和负极输运货物的驱动蛋白和动力蛋白驱动蛋白和动力蛋白把货物从细胞的一个位置运送到细胞的另一个位置：驱动蛋白将细胞核的物质移向细胞膜，动力蛋白将细胞膜的物质移向细胞核。研究人员发现驱动蛋白和动力蛋白并不发生竞争，虽然它们想要将货物向相反的方向运送。他们还发现

多数马达能同时工作，并且产生十倍于个体马达的速

率。这些发现公布在2005年4月7日的《科学》杂志上。9.3.3肌球蛋白家族肌球蛋白（myosin），对它的研究可以追溯到1864年，它是人们最早研究的马达之一，主要存在于肌肉纤维和真核细胞内。它属于马达蛋白，可利用ATP产生机械能，趋

向微丝的（+）极运动，最早发现于肌肉组织(myosin II)，1970s后逐渐发现许多非肌细胞的myosin，目前已知的有15种类型（myosin

I-XV）。肌球蛋白以肌动蛋白丝作为运行的轨道。所有的肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成，并组成三个结构和功能不同的结构域：头部、颈部和尾部。实验的观测技术方面，目前也达到了空间1纳米分辨率和时间500毫秒分辨率的程度，并且能够连续“偷窥”一个分子马达的步行长达100秒以上的

时间。肌球蛋白II肌球蛋白V肌球蛋白VI肌球蛋白家族Myosin

II是构成肌纤维的主要成分之一。由两个重链和4个轻链组成，重链形成一个双股α螺旋，一半呈杆状，另一半与轻链一起折叠成两个球形区域，位于分子一端，球形的头部具有ATP酶活性。myosin

II结构模型肌球蛋白IImyosin

II的主要功能是驱动肌肉的收缩。Huxley早在50年代就提出了“肌肉收缩的肌纤丝滑动学说”：当肌肉收缩时，肌纤丝长度的变化完全是由于粗纤丝（由肌球蛋白的尾部组成）与细纤丝（由肌动蛋白组成）彼此相对滑动的结果。Myosin

II的集体协作行为myosin

II的功能在ATP的作用下每个myosin

II马达沿着肌动蛋白微丝做跳跃式的运动。每个myosin

II马达与轨道的结合都只是瞬时的，只有大量的myosin

II马达在一起才能做连续的定向运动。形象地讲，Kinesin好比是单个的挑夫，而myosin则类似集体划船者。除了集体协调运动的myosinII以外，肌球蛋白家族中还有能够利用水解ATP的键能单独朝着微丝的正端连续运动的马达，以myosin

V最为典型。myosin

V结构类似于myosin

II，但重链有球形尾部，神经细胞富含myosin

V。Myosin

V属于“非传统”的线性马达，它们广泛的存在于动物的神经细胞和酵母细胞中。在酵母细胞中，马达把细胞器和mRNA输运到母体中；而在动物细胞中，马达负责着黑色素和其它细胞器的输运。Myosin

V:肌球蛋白V马达是一个二聚体，包括16个多肽链，由三个典型的功能部位组成，如图所示。头部区域，包含微丝结合位点和核苷酸活性位点；颈部区域，长约24nm，由一段α螺旋上附以六个钙调蛋白组成；尾部区域，由两条卷曲的螺旋链组成，上面没有钙调蛋白。第五种肌球蛋白结构Myosin

V的两种运动模型实验上交臂模型（hand-over-hand）得到支持myosin

V的损伤可能会导致细胞色素沉积和一些神经性的疾病。Myosin

V还有诸多的问题需要解决。比如，藻类的myosin

V的运动速率比哺乳动物的myosin

V速率大120倍，达到60μm/s；马达尾部区域携带货物可能需要中间蛋白的参与。Myosin

VI:肌球蛋白VI运动分子是科学家特别感兴趣的，因为它与肌球蛋白超级家族的多数其他成员向相反方向运动：它朝肌动蛋白细丝的负端运动，而远离正端。现在，研究人员已经以2.4埃的分辨率确定了一种被截短了的肌球蛋白VI的结构。这个分子中的杠杆臂重新取向的原子尺度的细节显示了两个独特的插入物，它们是其反方向运动的关键。Myosin

VI首先是在果蝇上被发现的.myosin

VI单体 myosin

VI二聚体myosin

VI分子马达，此蛋白区域相对于其他区域来说分子量很大，结构也相对复杂，它包括了马达的所有核心功能：微丝的连接，ATP的连接和水解，马达力的产生等。最近有人在分析此区域的分子结构后提出：后边的插入体可能是引起myosin

VI马达沿微丝负端运动的关键。myosin

VI的两个插入体的作用

插入体1调节核苷的连接与释放。插入体2改变杆臂的运动方向（即可能决定myosinVI向微丝负端运动）myosin

VI的胞内功能（1）胞内移动：在胞内很多情况下可能需要一个向微丝负端移动的myosins马达。这些情况就可能涉及到myosin

VI马达。这些myosinVI分子马达将趋向于推动肌动蛋白丝序列向外扩展。所以myosin

VI可能在褶皱的突出（lamellaeprotrusion）中执行一定的功能。从左向右扩展的褶皱的示意图myosin

VI的胞内功能（2）细胞内吞作用过程中myosinVI的功能：当微丝被连接到质膜时，微丝的正端（the

barbed

ends）和细胞的皮层相连，因此当微丝被连接在质膜上的时候，向微丝负端移动的myosin

VI在内吞作用过程中起了重要作用。细胞的内吞作用9.3.4

旋转分子马达旋转分子马达（rotary

motor）是由生物大分子构成的。因为它体积小，能量的转化效率高，而且可以进行逆向运动，所以马达研究领域本身

以及纳米技术领域的研究人员，对于这一分子转

换机制都很感兴趣。较典型的旋转马达是ATP合酶，除了ATP合酶外，沙门氏菌的细菌鞭毛也是一种旋转的分子马达。旋转分子马达Bacterial

flagellarmotorF1Fo

ATPaseATP合酶在线粒体中的位置ATP合成酶有时也被称为

F-ATP合成酶，是具有代表性的旋转分子马达。

ATP合成酶是合成ATP的基本场所，也是生物体能量转化的核心酶。它广泛存在于线粒体内膜（如图所示），细菌的浆膜以及叶绿体的类囊体膜之中。旋转马达--ATP合酶这种旋转分子马达是合成能源物质ATP的关键物质。右图所示为ATP合成酶的分子结构。这种蛋白质包括两部分：可溶部分F1及一个与膜结合部分F0

。不同来源的ATP合成酶基本上有相同的亚基组成和结构，它们都是由多亚基组成。旋转分子马达的分子结构F1马达既能水解ATP又能合成ATP。F0马达既可作为离子涡轮机又可作为离子泵。当F0马达比较强时，它利用横跨膜的粒子电化学势在相反的方向上产生旋转的扭力矩（离子进入膜内），此时合成ATP。当F1马达比较强时，它利用ATP水解产生扭力矩，同时使在电化学梯度下作为离子泵释放离子。旋转分子马达以两种不同的方式把化学能转化为机械能。，所以，它表现出两个主要的能量转导途径。它可能是自然界发现的最小的分子马达，其运转效率几乎接近100%。旋转马达--ATP合酶定子部分由a亚基、b亚基二聚体、δ亚基、3α亚基、3β亚基（ab2δ3α3β）组成。定子上镶有一个重要的基础正电荷：Arg277，它通过静电排斥力防止线粒体膜间空腔中的离子通过连接两个亲水通道的亲水极性条向基质中泄漏。图5(a)转子—定子的简图(b)转子—定子的侧视图根据运动差异，分为定子和转子两部分ATP结合机理ATP合酶的作用是合成ATP的基本场所；是生物体能量转化的核心酶；参与氧化磷酸化和光合磷酸化；在跨膜质子动力势的推动下催化合成ATP；也可以水解ATP而充当质子泵；旋转马达高效性是十分有吸引力的研究领域，科学家在这一领域已取得了很大的成绩。高效性的原因简述如下。①机械和化学过程之间的结合很紧密，这样熵的损失很小；弯曲的β亚基紧紧的耦合在转动的γ轴上，支持γ轴的疏水套筒和轴几乎无

摩擦；②要求水解循环产生一个近乎常数的力矩，实验证明力矩大小约为44pN•nm；③在合成过程中，有顺序的打开氢键也几乎是不损失能量的，因为没有很突然的弹性反冲。综上所述，F1马达既可以水解ATP又可以合成ATP。Ｆ０既可以作为涡轮机又可以作为离子泵。旋转分子马达以两种不同的方式把化学能转化为机械能。所以，它表现出两种主要的能量转导途径，且转化效率约为100%；故而其研究的意义重大且进展迅速，已成为纳米科技进步的重要组成部分。分子马达综述基本特征：分子马达的几何尺度都很小，一般在10nm左右，分子量在几万到几十万道尔顿。在生物体内的马达蛋白还是一个高度非平衡的体系。分子马达总是与蛋白亚基紧密结合，形成非对称的周期性结构。作用：驱动蛋白Kinesin:将细胞器和各种细胞内物质沿着微管从合成部位快速有效的运送到功能部位，并参与细胞的有丝分裂。动力蛋白Dymein:在细胞分裂中推动染色体的分离、驱动鞭毛的运动、向着微管负极极运输小泡。肌球蛋白Myosin:执行肌肉收缩、细胞内物质输运和细胞形态改变等功能。旋转马达ATP合酶：是合成ATP的基本场所；是生物体能量转化的核心酶；参与氧化磷酸化和光合磷酸化；在跨膜质子动力势的推动下催化合成ATP；也可以水解ATP而充当质子泵；总之，生命体内的一切活动，从肌肉收缩、细胞内部的运输、遗传物质(DNA)的复制、一直到细

胞的分裂等等,追踪到分子水平，都是源于具有马达功能的分子马达（molecular

motor）或蛋白马达（motor

protein）作功推动的结果。且它的效率极高，有的几乎是100%。2004年世界十大科技进展之一以美科学家研制成能够停止或暂停的分子马达。（（四四））研研究究分分子子马马达达的的意意义义生生物物学学：：分分子子马马达达在在生生命命活活动动中中起起着着十十分分重重要要的的作作用用，，细细胞胞内内物物体体的的主主动动运运动动都都是是基基于于分分子子马马达达的的运运动动。。我我们们对对分分子子马马达达的的认认识识越越深深刻刻，，就就能能进进一一步步搞搞清清生生命命活活动动的的规规律律和和本本质质。。物物理理学学：：在在准准平平衡衡状状态态下下，，单单个个分分子子马马达达可可产产生生定定向向运运动动，，用用以以往往平平衡衡态态统统计计物物理理无无法法解解释释，，只只可可考考虑虑非非平平衡衡统统计计物物理理方方法法，，而而此此方方法法解解释释粒粒子子定定向向输输运运理理论论仍仍不不完完善善，，仍仍存存在在研研究究空空间间。。医医学学：：研研制制出出十十分分诱诱人人的的以以AATTPP为为能能源源的的各各种种微微型型机机器器：：诸诸如如某某种种混混合合型型机机器器人人将将修修复复人人体体细细胞胞，，对对抗抗感感染染、、输输送送药药物物、、乃乃至至用用正正常常基基因因更更换换病病变变基基因因。。材材料料学学：：利利用用生生物物大大分分子子制制造造分分子子器器件件，，模模仿仿和和制制造造类类似似生生物物大大分分子子的的分分子子机机器器。。纳纳米米科科技技的的最最终终目目的的是是制制造造分分子子机机器器，，纳纳米米生生物物学学应应该该是是纳纳米米科科技技中中的的一一个个核核心心领领域域。。西西方方科科学学家家设设想想用用纳纳米米技技术术，，以以氨氨基基酸酸为为原原料料制制造造分分子子机机器器人人，，利利用用其其它它在在血血液液中中循循环环，，对对身身体体各各部部进进行行检检测测，，诊诊断断同同时时实实施施特特殊殊治治疗疗，，例例如如：：对对病病变变细细胞胞的的分分离离，，疏疏通通血血管管血血栓栓，，清清除除脉脉管管脂脂肪肪沉沉积积物物，，吞吞噬噬病病毒毒，，猎猎杀杀癌癌细细胞胞。。谢谢大家节结束9.4朗之万输运理论和主方程方法布朗运动布朗运动的朗之万输运理论主方程方法9.4.1

布朗运动布朗运动（Brownain

motion）：1827年，法国植物学家布朗做了这样一个实验：把花粉悬浮在水里，用显微镜观察，发现花粉小颗粒在作不停的、无规则的运动，这种运动被称为布朗运动。科学观察表明:布朗运动是绝不会停止的。不管在白天或黑夜,也不管在夏天还是冬天,在显微镜下观察水中的悬浮微粒,随时都可以看到布朗运动。由此证明,物质分子的运动是永不停息的。布朗粒子：在介质中小颗粒受到周围介质分子无规则频繁碰撞，这种小颗粒被称为布朗粒子。布朗运动是微小粒子表现出的无规则运动。在布朗运动发现后50年里，人们一直不了解这种运动的原因。直到1905年爱因斯坦发表了关于布朗运动理论的论文，才第一次明确解释了这种现象，同时这也成为分子运动论和统计力学发展的转折点。布朗运动代表了一种随机涨落现象，它的理论在其他领域也有重要应用。如对测量仪器的精度限度的研究；高倍放大电讯电路中的背景噪声的研究等。关于分子马达运动机制的解释，目前主要存在两种研究方法。一种是把分子马达看作是布朗粒子，利用非平衡态统计模型来研究。描述布朗粒子的动力学方程—朗之万方程。9.4.2布朗运动的朗之万方程分子马达可看作是系统环境中无规则运动的布朗粒子，据牛顿第二定律（1）布朗运动的朗之万方程布朗粒子以速度v在介质中的运动，介质分子对布朗粒子的作用力分成两类：一类粘滞阻力，布朗粒子的运动受到介质分子的碰撞，这一摩擦阻力-αv来表示。另一类为涨落力，介质分子对布朗粒子杂乱无章的碰撞的作用产生的效果用F(t).这样我们就得到布朗粒子的运动方程为：（3）单位质量的阻尼系数和分子碰撞涨落力(也叫朗之万力)（3）式为Langevin

equation.（2）将上式变为（4）（5）关联函数：随机变量Γ在t时刻的值为Γ

(t)和t’时刻的值为Γ

(t’)，Γ

(t)和Γ

(t’)乘积的平均值不为零，由（5）可知<Γ

(t)

Γ(t’)>≠0由于是两个不同时刻的关联，所以称为二阶关联。由多个不同时刻组成的关联成为高阶关联。（i）如果Γ(t)满足（Γ(t)成为白噪声，满足方程4和5的关系）白噪声是一种无规噪声，它的瞬时值是随机变化的。它的幅值对时间的分布满足正态分布

。它具有连续的噪声谱，包含有各种频率成分的噪声。它的功率谱密度与频率无关，几个频率能量的分布是均匀的。（ii）如果Γ(t)满足Q(t)成为色噪声。（6）（7）如果将研究对象推广到外场作用的情况，（3）就变为（8）在方程（8）中，随机力是与随机变量无关的，这样的噪声又叫做加性噪声。系统内的噪声常常是加性的。当随机力的强度随x变化时，该噪声又被称为乘性噪声。（9）（3）如果将研究对象推广到外场作用的情况，（3）就变为（8）在方程（8）中，随机力是与随机变量无关的，这样的噪声又叫做加性噪声。系统内的噪声常常是加性的。当随机力的强度随x变化时，该噪声又被称为乘性噪声。（9）（3）乘性色噪声驱动状态下稳态流Ｊ随时间的演化关系1、乘性色噪声激励布朗粒子定向输运布朗粒子定向运动的数值模拟郎之万输运举例稳态流Ｊ随时间的演化关系(a)乘性白噪声非周期对称场(b)乘性白噪声周期对称场(c)加性白噪声2、乘性白噪声激励布朗粒子定向运动Q=0.5

A=0.9

B=0.85

=0.15布朗马达沿一维势场“梯跳运动”模拟曲线。驱动蛋白Kinesins沿其微管梯跳运动的实验曲线3、理论土与实验分析位移呈“跳跃性”上升,形成左图的定向梯跳运动，与实验曲线右图定性吻合。9.4.3主方程方法主方程方法是从力学态与化学态的结合来解释分子马达的运动。因为分子马达在一个化学力学循环过程各