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文档简介
关于抑制剂对酶促反应的影响
酶促反应(Enzymecatalysis)又称酶催化或酵素催化作用,指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应。
kineticsofenzyme-catalyzedreactions,酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。这些因素包括酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂和抑制剂等。第2页,共23页,2024年2月25日,星期天
酶的抑制剂(InhibitorI)是一种与酶结合的化合物。抑制剂通过防止ES的形成或防止ES生成E+P来抑制酶的活性。
第3页,共23页,2024年2月25日,星期天抑制作用类型抑制作用可逆抑制不可逆抑制
竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制第4页,共23页,2024年2月25日,星期天不可逆抑制作用
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。第5页,共23页,2024年2月25日,星期天不可逆性抑制作用的抑制机理
(I)通常以共价键方式与酶(E)的必需基团进行不可逆结合形成酶—抑制剂复合物(EI)而使酶丧失活性。作用机理如下:第6页,共23页,2024年2月25日,星期天可逆抑制作用
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
第7页,共23页,2024年2月25日,星期天①竞争性抑制
抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用。第8页,共23页,2024年2月25日,星期天特点a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;
b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;
c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;
d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。第9页,共23页,2024年2月25日,星期天竞争性抑制使酶的表观Km增加,Vmax不变第10页,共23页,2024年2月25日,星期天第11页,共23页,2024年2月25日,星期天②反竞争性抑制
抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。第12页,共23页,2024年2月25日,星期天反竞争性抑制机理ESIESP+EE+S+I第13页,共23页,2024年2月25日,星期天
反竞争性抑制剂与酶的结合部位Uncompetitiveinhibitor第14页,共23页,2024年2月25日,星期天特点a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。第15页,共23页,2024年2月25日,星期天反竞争性抑制的动力学特征0[s]1v1Km1Vm1无抑制剂[I]Vmax
↓Km↓使酶的表观Km和Vmax均减小第16页,共23页,2024年2月25日,星期天③非竞争性抑制
抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。第17页,共23页,2024年2月25日,星期天特点a.底物和抑制剂分别独立地与的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
第18页,共23页,2024年2月25日,星期天
非竞争性抑制剂与酶的结合部位如某些金属离子(Cu2+、Ag+、Hg2+)以及EDTA等,通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用,改变酶的空间构象,引起非竞争性抑制第19页,共23页,2024年2月25日,星期天非竟争性抑制第20页,共23页,2024年2月25日,星期天0[s]1v1Km1Vm1无抑制剂非竞争性抑制的动力学特征[I]Vmax↓Km不变使酶的Km不变,Vmax减小第21页,共23页,2024年2月
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