生物化学21ProteinSynthesis_第1页
生物化学21ProteinSynthesis_第2页
生物化学21ProteinSynthesis_第3页
生物化学21ProteinSynthesis_第4页
生物化学21ProteinSynthesis_第5页
已阅读5页,还剩37页未读 继续免费阅读

下载本文档

版权说明:本文档由用户提供并上传,收益归属内容提供方,若内容存在侵权,请进行举报或认领

文档简介

1、原核生原核生物核糖物核糖体组成体组成真核生真核生物核糖物核糖体组成体组成密码子的发现密码子的发现 统计学方法 人工合成仅由一种核苷酸组成的多聚核苷酸,推测由哪一种氨基酸合成的多肽核糖体结合试验 1965年,nirenberg用poly u加入14c标记的20种aa,仅有苯丙氨酸的寡肽,uuu=苯丙氨酸,用此法破译了全部密码,编出遗传密码表。1.1.氨基酸的活化氨基酸的活化the second genetic code(第二套遗传密码第二套遗传密码): aminoacyl-trna synthetase recognition of the proper substrates1. trna re

2、cognition sites in e.coli glutaminyl-trnagln synthetase2. the identity elements recognized by some aminoacyl-trna synthetase reside in the anticodon3. five different bases in yeast trnaphe serve as its identity elemnts4. twelve nucleotides in common define the trnaser family5. a single g:u base pair

3、 defines trnaalas起始密码的识别起始密码的识别首先辨认出mrna链上的起始点(aug),核糖体小亚基上的16s rrna和mrna的sd序列(位于起始位点上游413个核苷酸)结合n甲酰甲硫氨酸trna的活化形成起始复合物的形起始复合物的形成成(图示)进位进位 (氨酰trna进入a位点)参与因子:延长因子eftu(tu)、efts(ts)、gtp、氨酰trna肽链的形成肽链的形成肽酰基从p位点转移到a位点,形成新的肽链移位移位(translocase)在移位因子(移位酶)efg的作用下,核糖体沿mrna(5-3)作相对移动,使原来在a位点的肽酰trna回到p位点进位进位核糖体移位

4、核糖体移位肽链的形成肽链的形成肽基转移酶肽基转移酶r1识别uaa、uagr2识别uaa、ugar3影响肽链的释放速度rr帮助p位点的trna残基脱落,而后核糖体脱落l 核糖体为核糖体为80s,由,由60s的大亚基和的大亚基和40s的小亚基组成的小亚基组成l 起始密码起始密码augl 起始起始trna为为mettrnal 起始复合物起始复合物结合在结合在mrna 5端端aug上游的帽子结构,真上游的帽子结构,真核核mrna无富含嘌呤的无富含嘌呤的sd序列(除某些病毒序列(除某些病毒mrna外)外) l 已发现的真核起始因子有近已发现的真核起始因子有近9种(种(eukaryote initiation factor,eif) eif4a.eif4e.p220复合物称为帽子结构结合复合物称为帽子结构结合蛋白复合物(蛋白复合物(cbpc)l 肽链终止因子(肽链终止因子(ef1 ef1 )及释放因子()及释放因子(rf)习题1.遗传密码有哪些特点?2.简述原核和真核细胞翻译起始的异同点。3.按下列dna单链: 5tcgtcgacgatgatcatcggc

温馨提示

  • 1. 本站所有资源如无特殊说明,都需要本地电脑安装OFFICE2007和PDF阅读器。图纸软件为CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.压缩文件请下载最新的WinRAR软件解压。
  • 2. 本站的文档不包含任何第三方提供的附件图纸等,如果需要附件,请联系上传者。文件的所有权益归上传用户所有。
  • 3. 本站RAR压缩包中若带图纸,网页内容里面会有图纸预览,若没有图纸预览就没有图纸。
  • 4. 未经权益所有人同意不得将文件中的内容挪作商业或盈利用途。
  • 5. 人人文库网仅提供信息存储空间,仅对用户上传内容的表现方式做保护处理,对用户上传分享的文档内容本身不做任何修改或编辑,并不能对任何下载内容负责。
  • 6. 下载文件中如有侵权或不适当内容,请与我们联系,我们立即纠正。
  • 7. 本站不保证下载资源的准确性、安全性和完整性, 同时也不承担用户因使用这些下载资源对自己和他人造成任何形式的伤害或损失。

评论

0/150

提交评论