第10章细胞骨架课件

简要说明由 G蛋白偶联的受体介导的信号的特点 G蛋白偶联的受体是细胞质膜上最多，也是最重要的倍转导系统，具 有两个重要特点： 信号转导系统由三部分构成 ： G蛋白偶联的受 体，是细胞表面由单条多肽链经 7次跨膜形成的受体； G蛋白能与 GTP结合被活化，可进一步激活其效应底物； 效应物：通常是腺苷 酸环化酶，被激活后可提高细胞内环腺苷酸（ cAMP）的浓度，可激活 cAMP依赖的蛋白激酶，引发一系列生物学效应。 产生第二信使 。配 体 受体复合物结合后，通过与 G蛋白的偶联，在细胞内产生第二信 使，从而将胞外信号跨膜传递到胞内，影响细胞的行为。根据产生的 第二信使的不同，又可分为 cAMP信号通路和磷酯酰肌醇信号通路。 cAMP信号通路的主要效应是激活靶酶和开启基因表达，这是通过蛋白 激酶完成的。该信号途径涉及的反应链可表示为：激素 G蛋白偶联 受体 G蛋白 腺苷酸环化化酶 cAMP cAMP 依赖的蛋白激酶 A 基 因调控蛋白 基因转录。磷酯酰肌醇信号通路的最大特点是胞外信号 被膜受体接受后，同时产生两个胞内信使，分别启动两个信号传递途 径即 IP3 Ca2+和 DG PKC途径，实现细胞对外界信号的应答，因此， 把这一信号系统又称为 “双信使系统 ”。 翟中和 王喜忠 丁明孝 主编 细胞生物学（第 4版） 第 10章 细胞骨架 细胞为什么能维持一定的形态？ “人 ”有一定的形态是由于 有骨骼系统作为支架。 细胞质：微管 微丝 中间纤维 细胞核：核骨架 上皮细胞（红色：微 丝；绿色：微管） 细胞骨架 (cytoskeleton):是指真 核细胞中由微管、微丝和 中间纤维等蛋白质成分构 成的一个复合的网架系统 。 作用： 维持细胞一定的形状 网络各游离的细胞器 与细胞的运动有关 细胞骨架的发现过程 最初人们认为细胞质中无有形结构，但许多生命现象 ，如细胞运动、细胞形状的维持等，难以得到解释。 1928年，人们提出了细胞骨架的原始概念。 1954年，在电镜下首次看到了细胞中的微管，但在此 时，电镜制片还只能用锇酸或高锰酸钾在低温条件下来固 定，在这样的条件下细胞骨架常发生聚集现象，因而被破 坏。 1963年，采用戊二醛常温固定后，才广泛的地观察到 种类细胞骨架的存在，并正式命名为一种细胞器。 细胞骨架由以下组分构成 微丝（ microfilament） 微管（ microtubule） 中间纤维（ intemediate filament） 广义的细胞骨架还包括 核骨架（ nucleoskeleton） 核纤层（ nuclear lamina） 细胞外基质（ extracellular matrix） 形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网 络结构。 微丝 ，又叫肌动蛋白纤维，是由 肌动蛋白构成的两股螺旋形成的 细丝，普遍存在于真核细胞中 微管 ，是由微管蛋白单体构成的 基本组件形成的中空的管状结构 。普遍存在于真核细胞中 中间纤维 ，又叫中间丝，粗细位 于微丝和肌球蛋白粗丝之间，普 遍存在于真核细胞中，是三种骨 架系统中结构最为复杂的一种 微丝与细胞运动微丝与细胞运动 微管及其功能 中间纤维 细胞骨架与疾病 本章主要内容 第一节 微丝与细胞运动 微丝 （ microfilament, MF） 肌动蛋白丝 （ actin filament） 纤维状肌动蛋白 （ fibrous actin, F-actin） 直径 7 nm 存在于 所有真核细胞 中 微丝结合蛋白 （ microfilament binding protein） Neuronal growth cone photos Schaefer, Kabir, and Forscher, 2002. Originally published in The Journal of Cell Biology, 158: 139-152. 一、微丝的组成及其组装 （一）结构与成分 肌动蛋白 （ actin） 球状 G-actin 纤维状 F-actin 裂缝 / 极性 ATP/ADP结合位点 二价阳离子 （ Mg2+ 或 Ca2+）结合位点 负极 正极 （一）结构与成分 直径约 7 nm 扭链 肌动蛋白单体组装 右手螺旋 极性 具有裂缝的一端为 负极，相反一端为 正极 微丝是由 G-actin单体构成的螺旋状纤维， 肌动蛋白单体具有极性，装配时头尾相接 ,故微 丝也具有 极性 ，结合 ATP的一端为负极，另一 端为正极。 在装配过程中，正极装配较负极快 5 10倍。 （二）微丝的组装及其动力学特性 微丝的体外组装 一定的盐浓度（主要是 Mg2+），一定的 G -actin浓度， ATP， pH7.0 。 1 条件 G-actin F-actin Mg2+、 高 Na+、 高 K+ Ca2+、 低 Na+、 低 K+ 2 过程 延长期 (Elongation phase) 正端快，为负端的 10倍。 成核期 (Nucleation phase) 限速过程，又称延迟期。 二聚体（不稳定） 三聚体（核心形成） 平衡期 (Equilibrium phase) 聚合速度 =解聚速度。 p195 踏车行为（ treadmilling） 在体外组装过程中，微丝正极由于肌动蛋白亚基 不断添加而延长，负极由于肌动蛋白亚基去组装 而缩短的现象 由 G-actin单 体的临界浓 度决定 正极的肌动蛋 白聚合速率 等 于 负极的解聚 速率时，踏车 现象出现 微丝的任何一端都可以以添加肌动蛋白单体的方 式增长，不过由于极性，两端的速度不同，速度 快的一端为正端，速度慢的一端为负端，表现为 踏车现象 。 当到达平衡期，肌动蛋白分子添加到肌动蛋白丝 上的速度正好等于肌动蛋白分子从肌动蛋白上失 去的速度，微丝的净长度没有改变，这种过程称 为微丝的 踏车行为 。 2. G-actin单体聚合成 F-actin， F-actin组成肌动 蛋白微丝 3. 正极与负极都能生长，正极生长速度快， 负极生长速度慢；由于 G-actin在正极端 装配，负极去装配，从而表现为 踏车现象 1. 条件：一定的盐浓度 (主要是 Mg2+)，一定的 G-actin浓度， ATP， pH7.0 微丝的体外组装 2 微丝的体内组装 2. 有 结合蛋白 参与 p195 3. 具有动态不稳定性，并与细胞功能相适应 1. 成核期：没有固定的中心，根据细胞需要 动物细胞中主要的肌动蛋白结合蛋白及功能 类 型 功 能 调节蛋白 1. 原肌球蛋白 与肌动蛋白相连，调节肌动蛋白与肌球蛋白的结合。 2. 钙调蛋白 与 Ca2+结合，活化肌球蛋白轻链激酶 连接蛋白 1. -辅肌动蛋白 参与微丝与质膜的结合 2. 纽带蛋白 肌动蛋白纤维端点与细胞膜之间结合的中介 交联蛋白 1. 毛缘蛋白 使纤维状多聚体肌动蛋白平行连接成束 2. 细丝蛋白 与 F-actin结合，使之形成三维网状结构 3. 血影蛋白 与锚蛋白结合，并与肌动蛋白交联 4. 锚定蛋白 血影蛋白与膜上的带 III蛋白相连的中介 间隔蛋白 抑制蛋白 结合于 G-actin单体，可逆性抑制微丝聚合 切断和封端蛋白 1. 凝溶胶蛋白和绒毛蛋白 低 Ca2+促进微丝装配成核心，高 Ca2+将微丝切成片段 2. 封端蛋白 结合于微丝 (+)端，阻止 G-actin加上或脱落 微丝组装的动态不稳定性 微丝的动态变化与细胞生理功能变化相适应 微绒毛 应力纤维 伪足 收缩环 细胞中大多数微丝结构处 于 动态 的组装和去组装过 程中，并通过这种方式实 现其功能 （三）影响微丝组装的特异性药物 细胞松弛素（ cytochalasin） 与微丝结合后将微丝切断，并结合在微丝末端阻抑肌 动蛋白在该部位的聚合，但对微丝解聚没有明显影响 破坏微丝网络结构，并阻止细胞的运动 鬼笔环肽（ phalloidin） 与微丝表面有强亲和力，不与肌动蛋白单体结合 阻止微丝的解聚，使其保持稳定状态 二、微丝的生物学功能 3. 细胞运动 4. 参与细胞分裂 2. 维持细胞形态 1. 肌肉收缩 1 肌肉收缩 肌肉细胞利用肌动蛋白和肌球蛋白产 生有力的单向运动。 肌肉可以看作是一种特定的富含细胞 骨架的高效能量转换装置。 化学能转变为机械能 p203 肌球蛋白 (myosin) 目前已知的 唯一 沿肌动蛋白进行运动的马达蛋白 为细胞内组分的运动提供 动力，使它们能够沿着肌动蛋 白纤维和微管朝向两极运动。 目前已鉴定的马达蛋白多 达数十种。根据其结合的 骨架 纤维 以及 运动方向和携带的转 运物 不同而分为不同类型。 马达蛋白 Motor proteins p201 肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达 马达蛋白 (motor protein) 可以分为 3 类 沿微丝运动的 肌球蛋白（ myosin） 沿微管运动的 驱动蛋白（ kinesin） 沿微管运动的 动力蛋白（ dynein） 能量转换： 利用水解 ATP 所提供能量有规则地沿 微管或微丝等细胞骨架纤维运动 粗肌丝 肌球蛋白 (myosin) 形态：由轻链和重链组成。 豆芽状：两个椭圆形的头部，一根长杆状的尾 头部： ATP酶活性 位点 , actin结合位点 ； 尾部：由两条重链相互盘绕形成一个双股 螺旋 肌球蛋白的结构 3 个功能结构域 马达结构域： 负责将 ATP 水解所释放的化学 能转变成机械能 调控结构域： 轻链的结 合部位，发挥杠杆作用 尾部结构域： 选择性与 所运输的 “货物 ”结合 肌动蛋白（ actin） 提供动力 原肌球蛋白（ tropomyosin） 肌钙蛋白（ troponin） 细肌丝 调控 肌肉的组成 由肌原纤维组成，肌原纤维的 粗肌丝 主要成分是 肌球蛋白 ， 细肌丝 主要成分是 肌动蛋白 、 原肌球 蛋白和肌钙蛋白。 肌肉收缩的基本单位是 肌小节（ sarcomere）。 肌小节是相邻两 Z线间的单位。主要结构有： 肌动蛋白（ actin） 提供动力 原肌球蛋白（ tropomyosin） 肌钙蛋白（ troponin） 细肌丝 调控 肌纤维 TEM照片 A带（暗带） ： 为粗肌丝所在 。 H区 ： A带中央 色浅部份，此 处只有粗肌丝 。 I带（明带） ： 只含细肌丝部 分。 Z线 ：细肌丝一 端游离，一端 附于 Z线 。 Sarcomere 肌小节模式图 肌肉收缩 (muscle contraction) 肌肉可看作一种特别富含细胞骨架的效力非常高的 能量转换器，它直接将化学能转变为机械能。 肌细胞在进化的过程中形成了一种高度特化的 的功能 :肌收缩 (muscle contraction)。在肌细 胞中 , 肌动蛋白和肌球蛋白联合形成一种复合物 : 称为肌动球蛋白 (actomyosin), 一种高度有序的 结构 , 并能高效地工作。 肌球蛋白 (myosin)肌动蛋白纤维的分子发动机 肌球蛋白是一种分子发动机（属于马达蛋白） ，肌 动蛋白纤维是肌球蛋白运行的轨道。肌球蛋白也是 ATPase, 通过 ATP的水解导致构型的变化从而在肌 动蛋白丝上移动。 肌球蛋白的类型 最早发现于肌肉组织 (myosin II)，目前已知的有 15 种类型（ myosin I-XV）。已鉴定了三种主要类型 肌球蛋白 : 肌球蛋白 、肌球蛋白 和肌球蛋白 。 Myosin: The actin motor portein ATPase Binding sites Myosin II-Dimer Mainly in muscle cells Thick filamemts 三 种 类 型 的 肌 球 蛋 白 的 结 构 比 较 肌球蛋白的功能 （ a） 运输小泡； (b)运输微丝。 原肌球蛋白 (tropomyosin, Tm) 原肌球蛋白是细肌丝中肌动蛋白的结合蛋白，由两 条平行的多肽链组成 螺旋构型，每条原肌球蛋白 首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合 , 正好位于双螺旋的沟中。每一条原肌球蛋白有 7个 肌动蛋白结合位点 ，因此 Tm同肌动蛋白细肌丝中 7 个 肌动蛋白亚基结合。主要作用是 加强和稳定肌动 蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合 。 肌钙蛋白 (troponin. Tn) 肌钙蛋白分子量 80KD，由 3个多肽。 Tn-T是一种 长形的纤维状分子 , Tn-I和 Tn-C都是球形分子。 肌钙蛋白 C 特异地与钙结合， 肌钙蛋白 T与原肌球 蛋白有高度亲和力， 肌钙蛋白 I抑制肌球蛋白的 ATP酶活性， 原肌球蛋白及其结合蛋白 a)原肌球蛋白的螺旋结构 ; (b)原肌球蛋白的序列特征 , C是保守区 , V是可变区 , 不同 来源的原肌球蛋白的 V区序列可能不同 ;非肌细胞中的原肌球蛋白的长度要短些 , 但 保守区的组成相同 ; (c)原肌球蛋白、肌钙蛋白和肌动蛋白的结合关系。 （四） 骨骼肌的收缩机理 滑行学说的提出：根据骨骼肌的微细结构的形 态特点以及它们在肌肉收缩时的改变， Huxley 等在 50年代初就提出了用肌小节中粗、细肌丝 的相互滑行来说明肌肉收缩的机制，被称为 滑 行学说（ sliding theroy)。 肌收缩时肌节的收缩 (a) 肌收缩时肌节长度变化及肌节结构差异示意图。在肌收缩时 ,肌球蛋白的交 联桥 (cross-bridge)与周围的细肌丝接触 , 细肌丝被推动滑向肌节的中心。 (b)肌 收缩时的电子显微镜照片。 （四）肌肉的收缩 肌球蛋白结合 ATP ，引起头部与肌动蛋 白纤维分离； ATP水解，引起头 部与肌动蛋白弱结合 ； Myosin movement (continued) Pi释放，头部与肌动 蛋白强结合，头部向 M 线方向弯曲（微丝的负 极），引起细肌丝向 M 线移动； ADP释放， ATP结 合上去，头部与肌动蛋 白纤维分离。 如此循环 由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程 1. 动作电位的产生 2. Ca2+的释放 3. 原肌球蛋白位移 4. 细肌丝（肌动蛋白丝）与（粗肌丝） 肌球蛋白丝的相对滑动 5. Ca2+的回收 P205 微丝 The coupling of ATP hydrolysis to movement of myosin along an actin filament. 肌肉收缩的滑动模型 P205 图 10-18 2 维持细胞形态 细胞皮层 （ cell cortex） 细胞膜下由 微丝 和各种 微丝结合蛋白 交错排列 组成的网状结构。具有很 高的动态性，为细胞膜提供强度和韧度，维持细 胞的形态。 p199 细胞内大部分微丝都 集中在紧贴细胞质膜 的细胞质区域，并由 微丝交联蛋白交联成 凝胶态三维网络结构 ，该区域通常称为细 胞皮层 . 皮层内密布的微丝网 络可以为细胞质膜提 供强度和韧性，有助 于维持细胞形状，细 胞的多种运动，如胞 质环流、阿米巴运动 、变皱膜运动 、吞噬 （以及膜蛋白的定位 等。 应力纤维 (Stress fiber) 体外培养的细胞在基质表面铺展时，常在细胞质膜的特 定区域与基质之间形成紧密黏附的黏着斑。在紧贴黏着斑 的细胞质膜内侧有大量成束状排列的微丝，这种微丝束称 为应力纤维（ stress fiber）；应力纤维通过黏着斑与细 胞外基质相连，可能在细胞形态发生、细胞分化和组织建 成等方面发挥作用。 p199 Actin stress fibers (red) terminate in focal adhesions (green). Nuclei are in blue /content/196/1/4 微绒毛 在小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛 (microvilli)，其轴心是一束平行 排列的微丝，微丝束正极指向微绒毛的顶端，其下端终止于端网结构 . 微丝束对微绒毛的形态起支撑作用。由于微丝束内不含肌球蛋白、原肌球蛋 白和 -辅肌动蛋白，因而该微丝束无收缩功能。 变形运动 (amoiboid motion) 细胞迁移 (migration) 细胞的吞噬运动 (phagocytosis) 精子与卵子细胞融合时的顶体运动 血小板的变形运动 细胞膜收缩环运动（参与细胞质分裂） 肌肉细胞的收缩 3 参与细胞运动 Cell crawling Figure 16-91 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) l细胞运动过程中 力产生机制 微丝装配将质膜 向前推进 肌球蛋白 Myosin 和肌动蛋白 Actin 相互作用 培养的动物细胞移动 可以分为三个过程 首 先是细胞前缘的扩展 ，这一步是由肌动蛋 白的聚合作用引起的 ; 第二是扩展的前缘通 过粘着斑的形成附着 到基底； 第三是通过胞质溶胶 向前流动和细胞尾部 的收缩将细胞向前推 进，在细胞质收缩过 程中，肌动蛋白纤维 切割蛋白可能起了重 要作用。 由大量 反向 平行 排列的微丝 组成 动力来源于 肌球蛋白 所介导 的极性相反微丝间的 滑动 /whole/image/chapter14/14.33.jpg 4 参与细胞分裂 （胞质分裂环 p200） 微管及其功能 微丝与细胞运动 微管及其功能 中间纤维 细胞骨架与疾病 第二节 微管及其功能 Microtubules reorganize during the cell cycle Photo courtesy of Lynne Cassimeris, Lehigh University. 微管： microtubule， MT l 由微管蛋白 （ tubulin） 装配而成 l 呈中空的管状，在不同的细胞中具有相同的形 态，呈网状或束状分布 l 能与其它蛋白共同组装成纺锤体、鞭毛和纤毛、 中心粒等结构 l 是一种动态的结构，具有组装和去组装的功能 一、微管的结构组成与极性 基本结构单位： -微管蛋白二聚体 -微管蛋白 p207 GTP 结合位点 不可交换位点： -微管蛋白 可交换位点： - 微管蛋白 二价阳离子结合位点 秋水仙素结合位点 长春花碱结合位点 可见 亚基也是一种 G 蛋白。 微管的组装与极性 13 根原纤丝；极性 图 10-20 细胞内微管的 3 种类型 单管： 细胞质微管或纺锤体微管 二联管： 纤毛或鞭毛中的轴丝微管 三联管： 中心体或基体的微管 不稳定：单管。管壁由 13条原纤维包围而成，长 短不一。微管外径为 25nm，内径为 15nm。 稳定：二、三联管。见于特化的细胞结构，如鞭 毛、纤毛、中心粒、基体等。 1 2 3 4 5 6 7 8910 11 12 13 单管 A B 二联管 A B C 三联管 13根原纤维 23根原纤维 33根原纤维 微管结合蛋白 (Microtubule associated proteins, MAPs) 定义 ：一类可与微管结合并与微管蛋白共同 组成微管系统的蛋白。 主要功能 ：调节微管的稳定性，影响微管的 结构和功能。 二、微管的组装和去组装 /cgi/content-nw/full/16/10/2546/FIG1 （一）微管的体外组装与踏车行为 微管的组装与携带 GTP 的 /-微管蛋白二聚体的 浓度有关 Microtubule exhibits polarity 和 微管蛋白 GTP Mg2+ 适宜温度： 37 C 条件： （一）微管的体外组装与踏车行为 1 2 3 4 5 6 7 8910 11 12 13 单管 A B 二联管 微管蛋白 微管蛋白 异二聚体 聚合 首尾相连 原纤维 A B C 三联管 微管（ 13） 1 2 3 4 5 6 7 8910 11 12 13 微管横断面 1、指微管装配生长与快速去装配的一个交替变换的现象 2、动力学不稳定性产生的原因：微管两端具 GTP帽 (取 决于微管蛋白浓度 )，微管将继续组装，反之，无 GTP 帽则解聚。 微管的动力学不稳定性 微管延长 :微管蛋白的浓度 临界浓度 微管缩短 :微管蛋白的浓度 临界浓度 微管的体内组装 2. 有结合蛋白参与 3. 具有动态不稳定性，并与细胞功能相适应 1. 没有成核期，快速装配。有微管组织中心 4. 特异性药物 紫杉醇 阻止微管蛋白的解离 秋水仙素 阻止微管聚合 长春碱 促进微管降解 均可作为化疗药物使用 诺考达唑 导致微管结构的解体 用低浓度的秋水仙素处理细胞，可立即破坏细胞内的微管或纺 锤体的结构。秋水仙素可以与微管蛋白亚基结合，而当结合秋 水仙素的微管蛋白亚基组装到微管末端后，其他的微管蛋白亚 基就很难再在该处进行组装，但秋水仙素在微管末端的结合并 不影响该微管的去组装，从而导致细胞内微管网络的解体。 紫杉醇的作用与秋水仙素相反，当紫杉醇与微管结合后可 以阻止微管的去组装，但不影响微管末端的组装。结果是 微管不停地组装，而不会解聚，其结果同样使细胞周期的 运行被终止。 （二）作用于微管的特异性药物 三、微管组织中心（ MTOC） MTOC： 活细胞内起始微管的成核作用，并使之 延伸的结构 中心体 (动态微管 ) 间期细胞 MTOC 有丝分裂纺锤体极 (动态微管 ) 分裂细胞 MTOC 基体 (永久性结构 ) 鞭毛、纤毛细胞 MTOC （一）中心体 （一）中心体 中心体含有一对彼此垂直的桶状中心粒 无定形的中心粒外周物质； 9组三联体微管 微管起源于中心粒外周物质区域 （ PCM， pericentriolar material） 不直接参与微管蛋白的核化，具有召集 PCM的作用 。 （一）中心体 （二）基体和其他微管组织中心 9 组三联体微管构成 具有自我复制的性质 Nature Reviews Molecular Cell Biology 8, 880-893 (November 2007) 位于鞭毛和纤毛根部的特殊结构 微管从微管组织中心向外生长 阴影部分是 MTOCs.,包含一对中心粒和一个中心体。图中标出了 生长中微管的正端 , 靠近 MTOCs部分是微管的负端。 四、微管的动力学性质 微管的稳定性与其所结 合的细胞结构组分以及 细胞的生理状态相关 不同状态的微管其稳定 性差异很大 在神经元分化过程中的 作用 /content/158/5.cover-expansion 微管的动态不稳定性 五、 微管功能 1、维持细胞形态 2、参与细胞内物质的运输 3、参与细胞器的运动 鞭毛 (flagella)和纤毛 (cilia)运动 纺锤体与染色体运动 4、细胞器定位 例如：体外培养的神经细胞，其轴突 的伸长依赖于微管，用秋水仙素、低温等 方法处理细胞，微管解聚，细胞变圆。 微管对维持细胞的形状是重要的。 1、维持细胞形态 细胞中的小泡和蛋白质颗粒经过长距 离运输到达特定区域。 -神经元轴突运输 -色素颗粒的运输 2、细胞内物质的运输 马达蛋白 Motor proteins 根据其结合的 骨架纤维 以及 运动方向和携带的转运物 不同而分为不同类型。 1.驱动蛋白 (kinesin)： 通常朝 微管 的 正极 方向运动 p213 2.动力蛋白 (dynein)： 朝 微管 的 负极 运动 p216 3.肌球蛋白 (myosin)： 唯一 沿 微丝 运动的 是细胞内一类以细胞骨架为轨道，利用 ATP供能，产生 推动力，进行细胞内的物质运输或细胞运动的蛋白质 分子。 驱动蛋白的分子结构及其功能 2 条重链： 具有马达结构域 2 条轻链： 与重链尾部结合、具有货物结合功能 驱动蛋白沿微管运动的分子机制 驱动蛋白的运动主要涉及发生在两个马达结构域上 ATP 的 结合、水解和 ADP 释放以及与自身构象变化相偶联等机 械化学循环过程 细胞质动力蛋白及其功能 动力蛋白超家族 细胞质动力蛋白 轴丝动力蛋白 重链含 ATP 结合部 位和微管结合部位 细胞质动力蛋白沿细胞质微管转运货物，由一个相对分子质量接近 1.5106 的巨大蛋 白复合物组成，含多个多肽亚单位 ,两条具有 ATP 酶活性的使其沿微管移动的重链、 两条中间链 、四条中间轻链和一些轻链 。 细胞质动力蛋白与被称为动力蛋白激活蛋白（ dynactin）的蛋白复合物密切相关。 动力蛋白激活蛋白调节动力蛋白活性和动力蛋白与其 “货物 ”的结合能力 神经元的轴突运输 Dyneins, kinesins 微管 色素颗粒的运输 许多两栖类的皮肤和鱼类的鳞片中含有特化的色素细胞 , 在神 经和激素的控制下 , 这些细胞中的色素颗粒可在数秒钟内迅速 分布到细胞各处 , 从而使皮肤颜色变黑 ; 又能很快回到细胞中心 , 而使皮肤颜色变浅 , 以适应环境的变化。研究发现 , 色素颗粒 的运输是微管依赖性的 , 色素颗粒实际上是沿微管转运的。 3、参与细胞器的运动 鞭毛 (flagella)和纤毛 (cilia)运动 纺锤体与染色体运动 鞭毛与纤毛是伸出细胞表面 并能运动的特化结构。 鞭毛与纤毛在来源和结构上 基本相同 少而长的叫鞭毛 flagella 多而短的叫纤毛 cilia 鞭毛与纤毛的运动 p217 微管滑动学说 p220图 10-34 1. 动力蛋白头部与相邻二联体上 B微管结合，促进 ATP(水解 ) ADP+Pi(释放 )， 同时动力蛋白头部构象变化角度改变， 牵引相邻 B微管向纤毛顶部滑动。 2. 新的 ATP结合于动力蛋白上，使头部与相邻的二联体 B微管 脱离。 3. 结合的 ATP水解，其释放的能量使头部的角度复原。4. 带有水解产物的头部与 B微管的另一个位点结合，开始 又一次循环。 纺锤体与染色体运动 星体微管 动粒微管 极间微管 深绿：微管 浅蓝：内质网 黄色：高尔基体 4、细胞器的定位 p212 微丝与细胞运动 微管及其功能 中间纤维 细胞骨架与疾病 中间纤维 第三节 中间丝 直径 10 nm ；粗细介于肌细胞的粗肌丝和细肌丝之间 直径 8-10nm。 介与微管与微丝之间，故 得名中间纤维 结构稳定：既不受秋水仙 素也不受细胞松弛 B素影 响，并且也 没有极性 。 植物细胞内未发现中间丝 中间纤维是由 多种异源性纤维状蛋白 组成，至少有 67种，根据这些蛋白的细胞 分布和组织来源，将它们分类 一、中间丝的主要类型和组成成分 中间纤维蛋白分类及分布 纤维类型 蛋白亚基 细胞定位 组织来源 角蛋白纤维 角蛋白， 19-22 种多肽 细胞质 上皮细胞 波形纤维 波形纤维蛋白， 一种多肽 细胞质 间质细胞和中胚 层来源的细胞 结蛋白纤维 结蛋白， 一种多肽 细胞质 肌细胞 神经元纤维 神经元纤维蛋白，三种多肽 细胞质 神经元 神经胶质纤维 胶质纤维酸性蛋白， 一种多肽 细胞质 神经胶质细胞 核纤层 核纤层蛋白 （ lamina 、 、 ） 细胞核 大部分细胞 严格的组织时空特异性 中间丝蛋白分子结构模式图 高度保守的杆状区 高度多变的头部和尾部 参与中间丝的组装 二、中间丝的组装与表达 IF没有极性；不需要 ATP、 GTP提供能量 不